PH对酶活性的影响 pH偏高或2113偏低，酶活性明显降低。①过酸、过碱能5261使酶本身变性失活②4102pH改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解1653离。在最适pH时，酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速率降低。③pH能影响底物的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。化学本质为蛋白质的酶受到物理或化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，次级键（如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等）被破坏，蛋白质分子从原来有秩序的卷曲紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构，即二、三级以上的高级结构被破坏，但由共价键（如肽键和二硫键）形成的一级结构没有被破坏。变性蛋白质的生物功能丧失。不过，蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，蛋白质分子的内部结构变化不大，是一种可逆反应，如胃蛋白酶加热至80—90℃时，无消化蛋白质的能力，将温度再降到37℃，则它又可恢复消化蛋白质的能力。但随变性时间的增加，条件加剧、变性程度也加深，这样就达不到。
pH对酶活性的影响 机制很复杂，主要有下列几个方面：1.pH过小（过酸）、过大（过碱）都能使酶蛋白变性而失活.2.pH的改变能影响酶活性中心上必须基团的解离程度，同时也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化，只有在特定的pH下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值.这个pH称为酶的最适PH（optimun pH）酶的最适pH不是一个常数，它的大小与底物的种类和浓度、缓冲液的性质和浓度、介质的离子浓度、温度、反应时间有关.在测定某种酶的活力时，采用该酶的最适pH，并用适当的缓冲液维持最适pH.
PH对酶活性的影响图解 多数是钟形曲线，但经常会zd稍有起伏，不完全对称。少数酶耐酸或碱，区县一侧下降很慢，回甚至一直不变的也有。实验条件也有影响，pH范围一般也不会太大，比如低pH，假设有个酶特别耐酸，到pH1才变性答，但实验只降低到2，它就仍有活性。
