使蛋白质沉淀的常用方法有哪些？ 分离提纯某一种蛋白质时，首先要把蛋白质从组织或细胞中释放出来并保持原来的天然状态，不丧失活性。所以要采用适当的方法将组织和细胞破碎。1.等电点沉淀法不同蛋白质的等。
为什么调整溶液ph值可将酪蛋白沉淀出来 因为调整ph值时，蛋白质的溶解度降低，蛋白质被析出.譬如，在饱和蛋白质溶液中加入稀硝酸时，就会出现蛋白质沉淀.值得一提的是，析出的蛋白质没有变性，即结构没被破坏，蛋白质依然保持活性.
蛋白质溶液中加入丙酮来沉淀蛋白，这不会导致蛋白质变性吗 蛋白质溶液中加入丙酮来沉淀蛋白，这不会导致蛋白质变性 蛋白质沉淀的定义：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀(precipitation)，变性蛋白质一般易于沉淀，但。
盐析法沉淀蛋白质时，为什么需要将ph值调到等电点附近？ 1.你说的现象叫等电点沉淀法.蛋白质是带电荷的，有的带正电，有的带负电，因此蛋白质溶液能够稳定存在地原因之一是由于蛋白质分子或其他溶液中成分因为带相同电荷尔相互排斥，不会凝聚或絮凝.每种蛋白质都有等电点，在此pH值条件下，蛋白质不带电荷.因此破坏了原来蛋白质溶液中由于带电荷互相排斥而稳定溶解的状态.因此，此时的蛋白质溶解度最低，或者不溶解，因而会沉淀.2.而盐析是不同的概念.盐析沉淀蛋白质方法有两种解释（1）盐在水溶解度高于蛋白质，因此有大量盐在水中饱和时，蛋白质被挤出不再溶解，因而沉淀.（2）蛋白质空间结构中有疏水集团和亲水集团，在水中溶解时多数是亲水集团在结构外围.加入硫酸铵等物质后，蛋白质结构发生变化，疏水集团暴露在外面，因而不溶于水而沉淀下来.
沉淀蛋白质的几种方法及应用实例 1.盐析法—多用于各种蛋白质和酶的分离纯化在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析.常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等.各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混和蛋白质组分的分离.例如用半饱和的硫酸铵来沉淀出血清中的球蛋白，饱和硫酸铵可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出来，盐析沉淀的蛋白质，经透析除盐，仍保证蛋白质的活性.调节蛋白质溶液的pH至等电点后，再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好.盐析法分为两类，第一类叫Ks分段盐析法，在一定PH和温度下通过改变离子强度实现，用于早期的粗提液；第二种叫b分段盐析法，在一定离子强度下通过改变PH和温度来实现，用于后期进一步分离纯化和结晶.影响盐析的因素包括：蛋白质浓度、离子强度和类型、PH值、温度等.针对温度这一条，需要强调：在低离子强度或纯水中，蛋白质溶解度在一定范围内随温度增加而增加.但在高浓度下，蛋白质、酶和多肽类物质的溶解度随温度上升而下降.在一般情况下，蛋白质对盐析温度无特殊要求，可在室温下进行，只有某些对温度比较敏感的酶要求在0-4℃进行.使用硫酸铵沉淀蛋白需要注意：硫酸铵中常含有少量的重金属离子，对蛋白质巯基有敏感作用，。
盐析法沉淀蛋白质时，为什么需要将ph值调到等电点附近？ 1。你说的现象叫等电点沉淀法.蛋白质是带电荷的，有的带正电，有的带负电，因此蛋白质溶液能够稳定存在地原因之一是由于蛋白质分子或其他溶液中成分因为带相同电荷尔相互排斥，不会凝聚或絮凝.每种蛋白质都有等电点，在此pH值条件下，蛋白质不带电荷.因此破坏了原来蛋白质溶液中由于带电荷互相排斥而稳定溶解的状态.因此，此时的蛋白质溶解度最低，或者不溶解，因而会沉淀。2。而盐析是不同的概念。盐析沉淀蛋白质方法有两种解释（1）盐在水溶解度高于蛋白质，因此有大量盐在水中饱和时，蛋白质被挤出不再溶解，因而沉淀。（2）蛋白质空间结构中有疏水集团和亲水集团，在水中溶解时多数是亲水集团在结构外围。加入硫酸铵等物质后，蛋白质结构发生变化，疏水集团暴露在外面，因而不溶于水而沉淀下来。
调节pH值使沉淀生成的原理是什么？ 这高中不会讲的.跟无机化学溶解电离平衡有关系，但是必须定个量.举个例子，铁离子开始沉淀假设0.1mol/L的时候，假设溶液中有十万分之一的氢氧化铁沉淀即表明开始沉淀，那么在大学，根据溶度积或者氢氧化铁溶解平衡常数求出此时的氢氧根浓度，算出氢离子浓度换算成PH，就是开始沉淀的PH=2.8假设溶液中铁离子剩余不到原来十万分之一，那么定义完全沉淀，那么可以同样算出终点PH=4～5左右.
关于蛋白质的沉淀。。 有研究表明，pH值在4.8~5.3之间为蛋白质沉淀的最佳条件。
高二化学~请问为什么要调节PH值，才能有沉淀的生成呢？
