蛋白质泛素化，急急急急急急急急急急急急！！！！！！！！！ 急了还一分悬赏分也没有？蛋白质泛素化在最新一期的《自然》杂志上，来自华盛顿大学的华裔科研人员郑宁（Ning Zheng）助理教授又发表了一篇有关泛素蛋白连接酶结构生物学的新文章。自2000年以来，郑博士先后在Cell、Nature和Science等国际权威杂志上发表了多篇文章，并且有三篇文章成为杂志的封面故事进行推荐。蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联（E1-E2-E3），蛋白质的泛酸连接又E3泛素连接酶催化，这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合体是最近确定出的cullin-RING泛素连接酶，这种酶调节DNA的修复、DNA复制和转录，它能被病毒所破坏。由于缺少一个规则的SKP1类cullin连接器和一种确定的底物召集结构域，目前人们还不清楚DDB1-CUL4-ROC1 E3复合体如何被装配起来以对各种蛋白质底物进行泛素化。在这项新的研究中，郑博士等人对人类DDB1-CUL4A-ROC1复合体被病毒劫持的形式进行了晶体结构分析。分析结果表明DDB1利用一个β-propeller结构域作为cullin骨架结合物，利用一种多变的、附着的独立双β-propeller折叠来。
泛素化修饰的意义是什么？ 翻译后修饰(Post-translational modification，PTM)是指对翻译后蛋白质32313133353236313431303231363533e78988e69d8331333431373335在一个或多个氨基酸残基加上修饰基团，可以改变蛋白质的物化性质，进而影响蛋白质的空间构象和活性状态的过程。PTM在细胞增殖、凋亡、分化等重大生命活动中具有重大意义，异常的翻译后修饰会导致多种疾病的发生。而基于泛素-蛋白酶体系统的泛素化修饰蛋白降解途径是决定蛋白寿命的重要方式之一。扩展资料泛素化修饰的多样性：靶蛋白泛素化修饰存在多种类型，不同的泛素化类型决定了蛋白质不同的命运，从而实现泛素化修饰的多重生物学功能。只有一个 Ub 分子连接到靶蛋白称为单泛素化，靶蛋白的多个 Lys 残基均连接 Ub 为多泛素化，Ub 分子内部的 Lys 残基再连接 Ub被称为多聚泛素化，其中 Ub 连接在同一位置的 Lys 残基上为线性多聚泛素化（Linear polyubiquitylated）。而 Ub 连接在不同位置的 Lys 残基上称为分枝多聚泛素化（Branched polyubiquitylated）。蛋白质组学分析表明，单泛素化类似于乙酰化是一种可逆的蛋白质修饰，在细胞的膜泡运输过程起重要作用。K48位形成的泛素链主要介导蛋白酶体降解，K63位泛素链主要影响蛋白的。
细胞内蛋白质降解的主要途径有哪些？ 真核细胞内蛋白质的降解途径主要有三种，溶酶体途径、泛素化途径和胱天蛋白酶(caspase)途径。1、溶酶体途径：蛋白质在同酶体的酸性环境中被相应的酶降解，然后通过溶酶体膜的载体蛋白运送至细胞液，补充胞液代谢库。胞内蛋白：胞液中有些蛋白质的N端含有KFERQ信号，可以被HSC70识别结合，HSC70帮助这些蛋白质进入溶酶体，被蛋白水解酶降解。胞外蛋白：通过胞吞作用或胞饮作用进入细胞，在溶酶体中降解。2、泛素-蛋白水解酶途径：一种特异性降解蛋白的重要途径，参与机体多种代谢活动，主要降解细胞周期蛋白Cyclin、纺锤体相关蛋白、细胞表面受体如表皮生长因子受体、转录因子如NF-KB、肿瘤抑制因子如P53、癌基因产物等；应激条件下胞内变性蛋白及异常蛋白也是通过该途径降解。该通路依赖ATP，有两步构成，即靶蛋白的多聚泛素化？多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解。(1)、物质基础：泛素(ubiquitin)：一种76个氨基酸组成的蛋白质，广泛存在于真核生物中，又称遍在蛋白。在一系列酶的作用下被转移到靶蛋白上，介导靶蛋白的降解。蛋白水解酶(proteasome)：识别、降解泛素化的蛋白质的复合物，由30多种蛋白质及酶组成，其沉降系数为26S，又称26S蛋白酶体，由。
