有关血浆蛋白质的生理功能的叙述错误的是 血浆蛋白质的主要生理功能(一)调节血浆胶体渗进压和pH血浆胶体渗透压是由血浆蛋白质产生，其大小取决于蛋白质的浓度和分子大小.白蛋白是血浆中含量最多的蛋白质，正常人含量为35-55g／L，分子量约为68，500(多数血浆蛋白质的分子量为16万-18万之间)，含585个氨基酸，等电点为4.7.血浆胶体渗透压中75％是由白蛋白产生，故白蛋白的主要功能是维持血浆胶体渗透压.清蛋白是由肝合成，成人每日每千克体重合成约120-200mg.占肝脏合成分泌蛋白质总量的50%.临床上血浆白蛋白含量降低的主要原因是：合成原料不足(如营养不良等)；合成能力降低(如严重肝病)；丢失过多(肾脏疾病，大面积烧伤等)；分解过多(如甲状腺功能亢进、发热等).白蛋白含量下降，导致血浆胶体渗透压下降，使水分向组织间隙渗出从而产生水肿.正常人血液pH在7．35-7．45，血浆大多数蛋白质的pI在pH 4-6之间，血浆蛋白质可以弱酸或部分以弱酸盐的形式存在，组成缓冲对参与维持血液pH的相对恒定.(二)运输功能血浆中那些难溶于水或易从尿中丢失，易被酶破坏及易被细胞摄取的小分子物质，往往与血浆中一些蛋白质结合在一起运输，这些蛋白质通过专一性结合不同的物质而有不同的作用.①结合运输血浆中某些物质到作用部位，防止经肾随尿。
生物胰岛素的合成过程 胰岛素由A、B两个肽链组成.人胰岛素(Insulin Human)A链有11种21个氨基酸，B链有15种30个氨基酸，共16种51个氨基酸组成.其中A7(Cys)-B7(Cys)、A20(Cys)-B19(Cys)四个半胱氨酸中的巯基形成两个二硫键，使A、B两链连接起来.此外A链中A6(Cys)与A11(Cys)之间也存在一个二硫键.胰岛素受体是由两个α亚单位和两个β亚单位构成的四聚体，为跨膜糖蛋白.胰岛素受体本身具有酪氨酸蛋白激酶活性，胰岛素与受体结合可激活该酶，使受体内的酪氨酸残基发生磷酸化，这对跨膜信息传递、调节细胞的功能起着十分重要的作用.由胰腺分泌.胰岛素合成的控制基因在第11对染色体短臂上.基因正常则生成的胰岛素结构是正常的；若基因突变则生成的胰岛素结构是不正常的，为变异胰岛素.在β细胞的细胞核中，第11对染色体短臂上胰岛素基因区DNA向mRNA转录，mRNA从细胞核移向细胞浆的内质网，转译成由105个氨基酸残基构成的前胰岛素原.前胰岛素原经过蛋白水解作用除其前肽，生成86个氨基酸组成的长肽链—胰岛素原（Proinsulin）.胰岛素原随细胞浆中的微泡进入高尔基体，经蛋白水解酶的作用，切去31、32、60三个精氨酸连接的链，断链生成没有作用的C肽，同时生成胰岛素，分泌到B细胞外，进入血液循环中.未经过蛋白酶水解的。
试举例说明蛋白质的生物学功能 蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切.不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能.如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的；而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用，因此是组成肌腱、韧带、骨骼和皮肤的主要蛋白质；丝心蛋白正因为分子中富含β-片层结构，因此分子伸展，蚕丝柔软却没有多大的延伸性.事实上不同的酶，催化不同的底物起不同的反应，表现出酶的特异性，也是和不同的酶具有各自不相同且独特的空间结构密切有关.又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β－折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”（amphipathic）的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上.载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输.两亲性使蛋白质间形成二聚体也十分重要。
