求化学高手！对氯苯甲酸，间氯苯甲酸，邻氯苯甲酸酸性比较大小，为什么？ 大小比较结果是：邻氯苯甲酸酸性>；对氯苯甲酸>；间氯苯甲酸。分析：氯原子SP2杂化后与苯甲酸形成大π键，32313133353236313431303231363533e59b9ee7ad9431333433643038氯原子的吸电子效应邻位大于对位，而间位只有诱导效应，没有共轭效应。并且，酸性强弱与共轭碱的稳定性有关系，邻位特殊，有邻位效应作用，酸性肯定是最大的，Cl是一个弱邻对位钝化基团，间位钝化更严重，酸性其次，最弱是对位。扩展资料：酸的通性：1、在‘金属+酸→盐+氢气’中，酸通常指的是稀硫酸和稀盐酸，不能是浓硫酸或硝酸。因为浓硫酸或硝酸都有强氧化性，与金属反应时不能生成氢气而生成了水；金属是指在金属活动顺序表中排在‘氢’前面的活泼金属，排在‘氢’后的金属不能置换酸中的氢。2、通过金属跟酸的反应情况导出金属活动顺序表：K Ca Na Mg Al Zn Fe Sn Pb(H)Cu Hg Ag Pt Au金属活动性由强逐渐减弱金属活动性顺序中，金属位置越靠前，活动性越强，反应越剧烈，所需时间越短。3、浓硫酸具有吸水性，通常用它作为干燥剂。硫酸还具有脱水性，它对皮肤或衣服有很强的腐蚀性。稀释浓硫酸时一定要把浓硫酸沿着器壁慢慢地注入水里，并不断搅动，切不可把水倒进浓硫酸里，如果把水注入浓。
蛋白质的分离方法有哪些？它们各依据蛋白质的什么性质或特点？ （一）水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解.提取的温度要视有效成份性质而定.一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间.但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作.为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）.下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择.1、pH值蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH范围内.用稀酸或稀碱提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液.2、盐浓度稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用.同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔.升浓度为宜.缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液.（二）有机溶剂提取法一些和。
有机溶剂抽提为什么可以达到除蛋白，脂类杂质的目的？
