蛋白质的变性和变构有什么区别？ 蛋白质的变性是改变它的分子折叠状态，化学结构没有改变，变构则是化学结构的变化。
蛋白质别位调节及其特点。 别构调节2113（allosteric regulation）又称别位调节或变构调5261节。受别构调节的酶称4102为别位酶（aIlosteric enzyme）。某些小分子物质（1653如代谢物）可与酶蛋白的特殊部位结合，引起其构象（conformation）变化，由此改变其酶活性。这类物质称为效应物（effector）。例如血红蛋白(Hb)。Hb是红细胞中运输氧的主要物质，由两种各两个亚基组成(如成人Hb为α2β3)，每个亚基含一分子血红素(结合一分子氧)。Hb氧合过程中氧是逐个分子结合到Hb的四个亚基上的，第一个亚基结合氧后通过亚基之间的界面将信息传递到相邻亚基，引起分子变构，使随后的亚基对氧的亲和力一个比一个大，第四个亚基对氧的亲和力比第一个亚基大约500倍，这种现象称为协同效应。由于存在协同效应，使Hb的氧饱和曲线呈现S形。H+或2，3-二磷酸甘油酸(DPG)与Hb分子上的不同部位结合，引起变构，表现抑制效应，使Hb对氧的亲和力降低，促进氧合血红蛋白释放氧。这里氧、H+、DPG都是变构剂，它们同Hb结合的部位不同，引发的效应亦不同。别构调节不引起酶的构型（configuration）变化，不涉及共价键变化。别构酶多是关键酶（如限速酶）。此类酶所催化的反应常是不可逆反应。这一代谢过程如有逆向过程。
B．变构剂使酶蛋白构象改变，从而改变酶的活性 A、变构酶的分子组成一般是多亚基的，分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位，凡与效应剂相结合的部位称为调节部位，这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基，A正确；B、酶活性的改变通过酶分子构象的.
举例说明蛋白质变构效应与意义 即别构效应别构效应亦称变构效应，是指一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能的需要，这一类变化称为别构效应.别构效应的意义-主要是构成代谢的负反馈调节.即当一个代谢途径的代谢产物增多时，反馈抑制关键酶，使代谢速度减慢，避免代谢产物的大量堆积.
什么是变构调节？ 变构调节与变构酶：体内一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变。这一调节酶活性的方式称为变构调节
血红蛋白质是变构蛋白质外，找出哪些蛋白质是变构蛋白质，其变构调节剂是什么
