盐析沉淀的蛋白质有何特性
蛋白质盐析法沉淀和变性沉淀的异同与应用 蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，。
蛋白质盐析法沉淀和变性沉淀的异同与应用 1.蛋白质的沉淀由于蛋白质溶2113液是亲水溶5261胶，存在着两个稳定因素：电4102荷和水化膜。蛋白质胶1653粒上的同性电荷互相排斥，不易凝聚成团下沉；蛋白质表面的许多亲水基团的水合作用形成一层水化膜，在胶粒之间起了隔离作用。因此，蛋白质在水溶液中，虽分子量很大，但仍能维持稳定的溶解状态。如果能除去其水化膜并中和其电荷，则蛋白质可从溶液中沉淀出来。单独使用脱水剂（如乙醇、丙酮、硫酸钠等）破坏其水化膜或调整ph使其达到蛋白质的等电点，消除其电荷，都不能使蛋白质立即沉淀。只有两者合用，才能有效地沉淀蛋白质。常用的沉淀试剂有中性盐、有机溶剂、某些沉淀生物碱的试剂、重分子酸类及重金属盐类。（1）盐析：高浓度中性盐沉淀水溶液中的蛋白质，称为盐析。（2）有机溶剂沉淀：乙醇和丙酮等有机溶剂在蛋白质溶液处于等电点时加入，能破坏蛋白质颗粒的水化膜使蛋白质沉淀，但沉淀过程必须保持低温，否则会引起蛋白质变性。（3）沉淀生物碱的试剂：蛋白质在酸性溶液中（ph）带正电荷，能与沉淀生物碱的试剂（苦味酸、鞣酸、钨酸等）及三氯乙酸、磺基水杨酸、浓硝酸等酸根部分作用而析出沉淀。此种析出的蛋白质多已变性。（4）重金属盐：蛋白质在。
沉淀的蛋白质可溶于酸性或碱性溶液中，这句话对吗 为什么无机磷酸不可以使蛋白质沉淀牛奶中的主要蛋白质是以多聚体形式存在，其中酪蛋白以高度水合的酪蛋白磷酸钙酪蛋白胶束纳米形式存在，酪蛋白在ph大于6时的稳定性好，在水中有很好的溶解性和热稳定性，是好的乳化剂，保水剂，增稠剂。酪蛋白磷酸钙稳定，从而使牛奶中含有大量蛋白质却不沉淀。蛋白质的沉淀（proteinprecipitation），沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。1、盐析：向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析，是物理变化，可复原。对于特定的蛋白质，影响蛋白质盐析的主要因素：无机盐的种类、浓度、温度和PH值。2、等电点沉淀：等电点沉淀法是利用蛋白质在PH值等于其等电点的溶液中溶解度下降的原理进行沉淀分级的方法。3、有机溶剂沉淀：利用与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇、丙酮等)能使蛋白质在水中的溶解度显著降低而沉淀的方法，称为有机溶剂沉淀。有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是加入有机溶剂使水溶液的介。
什么是蛋白质的盐析？ 盐析(salting out)是指在蛋白质水溶2113液中加入中性盐，随着盐5261浓度增大而4102使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解1653度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、‘氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。扩展资料。盐析剂与水结合愈强烈，盐析效应愈强。由于水合数与离子的大小有关，即离子愈小，水合数就愈大，盐析效应也愈强。盐析剂所含阳离子半径愈小，电荷愈多，则对被盐析离子的水化层影响愈大，使被盐析离子脱水愈易，其盐析效应愈强。所以化工生产中常用的盐析剂多是离子势较大的阳离子Li+、Al3+、Fe3+、Mg2+、Sn2+等形成的盐。我们选择了这些阳离子所形成的氯化物和硝酸盐，并通过探索性实验，确定选用一种较合适的盐析剂。
盐析沉淀蛋白质的原理是大神们帮帮忙
沉淀蛋白质的几种方法及应用实例 1.盐析法—多用于各种蛋白质和酶的分离纯化在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析.常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等.各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混和蛋白质组分的分离.例如用半饱和的硫酸铵来沉淀出血清中的球蛋白，饱和硫酸铵可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出来，盐析沉淀的蛋白质，经透析除盐，仍保证蛋白质的活性.调节蛋白质溶液的pH至等电点后，再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好.盐析法分为两类，第一类叫Ks分段盐析法，在一定PH和温度下通过改变离子强度实现，用于早期的粗提液；第二种叫b分段盐析法，在一定离子强度下通过改变PH和温度来实现，用于后期进一步分离纯化和结晶.影响盐析的因素包括：蛋白质浓度、离子强度和类型、PH值、温度等.针对温度这一条，需要强调：在低离子强度或纯水中，蛋白质溶解度在一定范围内随温度增加而增加.但在高浓度下，蛋白质、酶和多肽类物质的溶解度随温度上升而下降.在一般情况下，蛋白质对盐析温度无特殊要求，可在室温下进行，只有某些对温度比较敏感的酶要求在0-4℃进行.使用硫酸铵沉淀蛋白需要注意：硫酸铵中常含有少量的重金属离子，对蛋白质巯基有敏感作用，。
盐析法沉淀蛋白质时，为什么需要将ph值调到等电点附近？ 1.你说的现象叫等电点沉淀法.蛋白质是带电荷的，有的带正电，有的带负电，因此蛋白质溶液能够稳定存在地原因之一是由于蛋白质分子或其他溶液中成分因为带相同电荷尔相互排斥，不会凝聚或絮凝.每种蛋白质都有等电点，在此pH值条件下，蛋白质不带电荷.因此破坏了原来蛋白质溶液中由于带电荷互相排斥而稳定溶解的状态.因此，此时的蛋白质溶解度最低，或者不溶解，因而会沉淀.2.而盐析是不同的概念.盐析沉淀蛋白质方法有两种解释（1）盐在水溶解度高于蛋白质，因此有大量盐在水中饱和时，蛋白质被挤出不再溶解，因而沉淀.（2）蛋白质空间结构中有疏水集团和亲水集团，在水中溶解时多数是亲水集团在结构外围.加入硫酸铵等物质后，蛋白质结构发生变化，疏水集团暴露在外面，因而不溶于水而沉淀下来.
