胰蛋白酶激活过程经溶解后，以极少量活性胰蛋白酶激活，使其酶原转变为有活性的胰蛋白酶（糜蛋白酶和弹性蛋白酶同时也被激活），被激活的酶溶液再以盐析分级的方法除去。
加入蛋白酶酶解过程中PH都会改变吗？
为什么胃蛋白酶储存于pH值大于11的溶液中可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，活性即可恢复。 在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。储存方法胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。
