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为什么多数蛋白质的等电点偏酸性？有没有等电点偏碱性的蛋白质？为什么？ 一般来说，同样链长的α-COOH比同样链长的羧酸酸性强，比如说甘氨酸（pKa=2.34）比乙酸（4.76）的强200多倍.这是因为α-NH3+基是一个强吸引电子的基团.反过来，α-COO-也影响α-NH3+的解离，所以导致碱性较弱.因此，大部分的氨基酸等电点都偏酸，所以会导致大部分蛋白质的等电点偏酸.PI碱性的蛋白质是有的，因为有碱性氨基酸的存在，精氨酸、谷氨酸、组氨酸，这些氨基酸一旦比例较大，就会导致等电点偏碱.打字不容易，：）
为什么多数蛋白质的等电点偏酸性 蛋白质是由氨基酸组成的2113，而氨基酸分为碱性5261氨基酸和酸性氨基酸.少数4102蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点1653偏于碱性，如鱼精蛋白、组蛋白等.也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶和丝蛋白等.所以最终蛋白质呈酸性还是碱性要看它含的哪种氨基酸多.氨基酸本身就是两性物质，在酸中氨根基团解离成为阳离子，具体是氨根基团变为-NH4+，具有了解离出H+的能力(我们称这为酸的定义)在碱中蛋白质解离成为阴离子，具体是氨根基团变为-NH3不在作为供H体，此时-COOH基团失去H+使得蛋白质分子整体现现为阴离子.
人体中的大多数蛋白质的等电点偏酸还是偏碱？为什么？ 人体内pH=7.4；而体内大部分蛋白质的 pI；所以人体内大部分蛋白质带负电荷。所以偏酸。这是羧基的酸性往往比氨基的碱性强。下面是一些常见蛋白的等电点。胸腺组蛋白[thymohistone]10.8珠蛋白（人）[globin(human)]7.5卵白蛋白[ovalbuin]4.71-4.59伴清蛋白[conal bumin]6.8-7.1血清白蛋白[serum albumin]4.7-4.9肌清蛋白[myoal bumin]3.5肌浆蛋白[myogen A]6.3β-乳球蛋白[β-lactoglobulin]5.1-5.3卵黄蛋白[livetin]4.8-5.0γ1—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)]5.8，6.6，7.3，8.2γ2—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)]5.2-5.5肌球蛋白A[myosin A]5.1原肌球蛋白[myosin A]5.9铁传递蛋白[siderophilin]3.4-3.5胎球蛋白[fetuin]5.5-5.8血纤蛋白原[fibrinogen]4.8α-眼晶体蛋白[α-crystallin]6.0β-眼晶体蛋白[β-crystallin]5.1花生球蛋白[arachin]3.9伴花生球蛋白[conarrachin]3.7-5.0角蛋白类[keratins]4.6-4.7还原角蛋白[keratein]6.5-6.8胶原蛋白[collagen]4.8-5.2鱼胶 4.7-5.0白明胶[gelatin]4.0-4.1α-酷蛋白[α-casein]4.5β-酷蛋白[β-casein]5.8-6.0γ-酷蛋白[γ-casein]3.83-4.41α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid]1.8-2.7α1-。
蛋白质等电点 等电2113点是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。5261是针对带4102电荷的物质而言，不只限于两性1653电解质如氨基酸和蛋白质。当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。扩展资料：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。参考资料来源：-等电点参考资料来源：-蛋白质
为什么一般蛋白质的等电点偏酸性 蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸分为碱性氨基酸和酸性氨基酸。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，如鱼精蛋白、组蛋白等。也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，。
蛋白质在小于其等电点ph的溶液中带什么电荷 蛋白质是两性电解质，当PH>；pI（等电点）时带负电荷，在电场作用下向正极移动：PH>；PI时带正电荷，在电场作用下向负极移动：PH=PI时净电荷为零，在电场作用下既不向正极移动也不。
