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碱性蛋白酶酶解蛋白作用位点 蛋白酶为什么不会水解自己?

2020-10-07知识9

蛋白酶对变性蛋白质有作用吗 按其水解多肽的方式,可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断,形成分子量较小的和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解,而游离出氨基酸,前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,又可将蛋白酶分为:丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号:EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号:EC 3.4.22.-).金属蛋白酶(编号:EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号:EC 3.4.23.-)等。按其反应的最适pH值,分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。工业生产上应用的蛋白酶,主要是内肽酶。从上可知,依照蛋白酶的特点,只要再起可催化PH和课催化位点暴露的情况下,蛋白质变性之后,其成分还是蛋白质,蛋白酶是可以将其水解的。

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蛋白酶的作用是什么

碱性蛋白酶酶解蛋白作用位点 蛋白酶为什么不会水解自己?

蛋白酶为什么不会水解自己? 胃蛋白酶也是蛋白酶的一种,就以胃蛋白酶为例子解释好了胃蛋白酶是一种酸性蛋白酶.由胃部中的胃粘膜主细胞释放出没有活性的胃蛋白酶原,酶原在遇到由胃壁细胞所释放的胃酸中的盐酸后切去44个氨基酸残基将被激活,其最适ph值约为1.5—2.2。在中性或碱性ph值的溶液中,胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶在对蛋白质或多肽进行水解时,具有一定的氨基酸序列特异性,倾向于水解氨基端或羧基端为芳香族氨基酸(苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸)或亮氨酸的肽键。胃蛋白酶在水解食物蛋白的同时为什么不会将自身水解呢?是不是因为组成胃蛋白酶的氨基酸中没有苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸和亮氨酸呢?答案是否定的,不但有,而且这些氨基酸的数目还不少呢。那又为什么有相应的酶切位点而胃蛋自酶却不能发挥作用呢?前面所说的氨基酸组成只涉及蛋白质的一级结构,而有活性的蛋白质还有空间结构,包括二级结构、三级结构,部分蛋白还有四级结构。空间结构是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。蛋白质通过多肽链的盘绕折叠形成其特定的空间结构时,有些氨基酸残基在蛋白质的表面,而有些氨基酸残基隐藏在蛋白质的内部.其规律往往是疏水性氨基酸残基在蛋白质内部,亲水。

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蛋白酶的酶切位点 可以参考http://www.uscnlife.cn/web/page/news6794.htm木瓜蛋白酶属于巯基蛋白酶,作用位点有广泛特异性,抑制物有TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α—巨球蛋白,烷化剂等。。

生化书上说“蛋白质变性后易被蛋白酶水解”。 一般的蛋白酶不对特定的空间构象识别,只识别相应的切割位点氨基酸,例如胰蛋白酶识别多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基。正常蛋白质具有稳定的结构,核心蛋白被包裹在内部,不易被酶解。变性后,空间结构遭破坏,使氨基酸充分暴露,更易被酶解。煮熟的食物易消化就是这个原因。

关于蛋白酶酶切位点的问题?

胰蛋白酶的作用是什么?

有没有想过蛋白酶可以分解蛋白质,为什么不会把自己分解了? 1:自身的位点被隐藏或者保护.

蛋白酶水解蛋白质的机理 酶切的位点不一样吧,这些蛋白酶都是内切蛋白酶,所以水解时是将蛋白质按一定的位置先水解成多肽,不同的内切蛋白酶识别不同的氨基酸序列,抗氧化活性也不同

蛋白酶的作用 一、对于人体的作用 胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶都是人体消化道中的蛋白酶,在它们的作用下,人体摄入的蛋白质被水解成小分子肽和氨基酸,促进人体吸收。。

#蛋白质变性#氨基酸残基#蛋白质#蛋白质结构#水解

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