蛋白质变性了能恢复吗 蛋白质在受来到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的源变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构百的变化不大。例如盐析，盐析是一种与蛋白质的沉淀的性质相关的分离方法：它用硫酸铵、硫酸钠等中性盐来破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀。不同蛋度白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，故盐析所需要的盐浓度不同，从而将蛋白知质分离，如用硫酸铵分离清蛋白和球蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从混合溶液中沉淀析出除掉，而清蛋白在饱和硫酸铵中才会沉淀。盐析的优点是不会使蛋白质发生变道性。
蛋白质变性之后就永远不能复原了吗？ 蛋白质变性分为可逆和不可逆两种。不可逆的有热变性等。有的蛋白质变性后如设法将变性剂除去，该变性蛋白尚能恢复其天然构象和生物学活性，这一现象称为蛋白质的复性(renaturation)。
蛋白质的变性与变质有什么区别？变质或变性的蛋白质是否还具有其原始功能和效应？ 变性是失去活性，变质则是水解成其它物质，两种都是不可逆的，不再具有原来功能，蛋白质的盐析是可逆的，不损伤原来的功能
蛋白质变性后
蛋白质变性后一定不能吃么 蛋白质变性（protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸通过肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构；蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构形，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由专曲，这些称为蛋白质的二级结构；二级结构通过连接形成三级结构；多条肽链聚集成为具有一定空间构型称为四级结构，其中一条肽链叫一个亚基。变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。（一）生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的。
蛋白质变性后还是蛋白质吗？ 蛋白质“变性”后简单来说有两种情况：一种是如鸡蛋盐析，鸡蛋中的蛋白质变硬，加水稀化，蛋白质复原，蛋白质没有变性；还有一种就是真正的变性了如炒熟的鸡蛋，鸡蛋中的蛋白质在加热的过程中发生机构性的变化不能恢复，蛋白质变性后就不再是蛋白质。蛋白质的盐析的变化实质：物理变化（溶解度降低），可逆蛋白质的变性的变化实质：化学变化，不可逆
什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？蛋白质变性后有什么特点？ 共1 变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质，蛋白质变性质的作用。一般认为 蛋白质的二级结构 和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性。
为什么蛋白质变性后不能完全恢复而是部分恢复 蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。。
