氨基酸代谢的脱氨基 可在体内大多数组织细胞中进行，主要在肝脏中进行 第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。1、催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）（1）、L—氨基酸氧化酶有两类辅酶，E—FMNE—FAD（人和动物）对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、Thr）、二羧a.a（Glu、Asp）、二氨a.a（Lys、Arg）真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。（2）、D-氨基酸氧化酶 E-FAD有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。（3）、Gly氧化酶 E-FAD使Gly脱氨生成乙醛酸。（4）、D-Asp氧化酶E-FADE-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。（5）、L-Glu脱氢酶 E-NAD+E-NADP+P220 反应式：真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。（大多数在。
氨基酸氧化酶对蛋白质有什么作用？是变性还是什么？ 酶是生物体内存在的催化剂，氨基酸氧化酶应该只对氨基酸起作用吧。因为酶的专一性，氨基酸氧化酶分为两种（1）L-氨基酸氧化酶，存在于肾脏 肝脏 霉菌、蛇毒、细菌等中，为直接氧化L-氨基酸的需氧性脱氢酶.EC1．4．3．2．
联合脱氨基作用所需的酶有（）。A.转氨酶和D-氨基酸氧化酶 B.转氨酶和L-谷氨酸脱 参考答案：B
氨基酸氧化酶对蛋白质有什么作用？是变性还是什么？ 酶是生物体内存在的催化剂，氨基酸氧化酶应该只对氨基酸起作用吧！因为酶的专一性，氨基酸氧化酶分为两种（1）L-氨基酸氧化酶，存在于肾脏 肝脏 霉菌、蛇毒、细菌等中，为直接氧化L-氨基酸的需氧性脱氢酶。EC1．4．3．2．如果不存在过氧化氢酶，则以H2O2脱羧形成酮酸。其辅酶是FMN或FAD。底物专一性广泛，能很好地氧化亮氨酸、甲硫氨酸等，但不作用于天冬氨酸、谷氨酸、甘氨酸等。但是，鸟类肝脏的酶对碱性氨基酸具有专一性。不过，由于活性低，因此动物的酶对氨基酸代谢是否有意义尚属疑问。但对L-α-羟酸的氧化活性强，也许有这方面的意义。蛇毒的酶分子量约13万、含2分子的FAD。（2）D-氨基酸氧化酶。为氧化D-氨基酸生成酮酸的酶。EC1．4．3．3。D-氨基酸＋O2→酮酸＋H2O2＋NH3以FAD为辅酶，广泛存在于生物中。在动物的肾脏、肝脏中也常见，但其意义欠明。由于能很好地作用于D－α－羧酸，所以也可能是真正的底物。对D-脯氨酸作用最好，但也作用于其他许多氨基酸。猪肾脏的结晶酶分子量为11.5万，含2分子的FAD。这些反应都是在在酶的催化下，使氨基酸被氧化，应该与蛋白质无关。蛋白质分解后成为氨基酸。
