酶具有的摧化能力叫什么 酶催化的特征(一)酶和一般催化剂的比较酶具有一般催化剂的特征，如①用量少而催化效率高；能加快化学反应的速度，而其本身在反应前后没有结构和性质的改变；②不改变反应的平衡，催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间，不能改变化学反应的平衡。而酶亦如此。③可降低活化能酶与其他催化剂一样，在反应过程中不发生变化，所以它的存在不影响△Go，因而也不影响平衡常数。酶不仅能增加正反应的反应速度，而且也增加逆反应的反应速度。然而酶是生物大分子，具有其自身的如下特性。(二)酶作为生物催化剂的特性1.高效性酶有极高的催化效率，能使生化反应以极快的速度进行，这是酶的最大特点。酶催化反应的速率比非酶催化反应的速率高108~1020，比一般催化剂高 107~1013。碳酸酐酶(carbonic anhydrase)催化二氧化碳的水合反应(C02 十 H20→H2C03)使植物进行光合作用所需的 C02 得以快速被叶片吸收。此酶催化CO2 水合反应的能力是十分惊人的，一个碳酸酐酶每秒钟能催化 105 个 C02 分子与水结合成 H2C03，其反应速度比非酶催化快 107倍。通常酶催化的反应速度比非催化反应快 107~1014 倍。2.温和性酶不稳定 酶的催化活性易受环境变化的影响，一般催化剂在一定的条件下会中毒。
3、什么是酶的竞争性抑制作用？并举一例说明竞争性抑制在医学或药学中的应用（要求详细阐明其生化机理） 竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。2、非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数。扩展资料：酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团（binding group）的作用。有的在催化反应中起催化基团（catalytic group）的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常。
什么是催化剂？催化剂的基本特性是什么 催化剂是一种改变反应速率但不改变反应总标准吉布斯自由能的物质。这种作用称为催化作用，涉及催化剂的反应称为催化反应。催化剂自身的组成、化学性质和质量在反应前后不。
