酶活性调节的两种方式：共价调节和别构调节。共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为催化部位，一个为调节部位。扩展资料：酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。放射测量法是酶活力测定中较常用的一种方法。一般用放射性同位素标记底物，在反应进行到一定程度时，分离带放射性同位素标记的产物并进行测定，就可测知反应进行的速度。常用的同位素有3H，14C，32P，35S，131I等。如脲酶，将底物尿素用14C标记，产生的带放射性的CO？气体可用标准计数法进行测定。参考资料来源：—酶活性
沉淀蛋白质的几种方法及应用实例 1.盐析法—多用于各种蛋白质和酶的分离纯化在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析.常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等.各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混和蛋白质组分的分离.例如用半饱和的硫酸铵来沉淀出血清中的球蛋白，饱和硫酸铵可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出来，盐析沉淀的蛋白质，经透析除盐，仍保证蛋白质的活性.调节蛋白质溶液的pH至等电点后，再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好.盐析法分为两类，第一类叫Ks分段盐析法，在一定PH和温度下通过改变离子强度实现，用于早期的粗提液；第二种叫b分段盐析法，在一定离子强度下通过改变PH和温度来实现，用于后期进一步分离纯化和结晶.影响盐析的因素包括：蛋白质浓度、离子强度和类型、PH值、温度等.针对温度这一条，需要强调：在低离子强度或纯水中，蛋白质溶解度在一定范围内随温度增加而增加.但在高浓度下，蛋白质、酶和多肽类物质的溶解度随温度上升而下降.在一般情况下，蛋白质对盐析温度无特殊要求，可在室温下进行，只有某些对温度比较敏感的酶要求在0-4℃进行.使用硫酸铵沉淀蛋白需要注意：硫酸铵中常含有少量的重金属离子，对蛋白质巯基有敏感作用，。
酶活性的调节机制是什么 1变（别）构效应2113调节物或效应物与5261酶4102别构中心结合后，诱导或1653稳定酶分子的某一回构象，使酶活性中答心的催化作用受到调节，从而调节酶反应速率及代谢过程。又叫协同效应。2共价修饰通过在酶蛋白某些氨基酸残基上增、减基团的方法，调节酶的活性态与非活性态间的相互转化，从而调节酶的活性。是可逆的3酶原激活酶原从无活性酶转变成有活性酶，是不可逆共价修饰。（酶原：活性中心被掩埋在分子的内部或尚未形成，使底物不可接触，需要经过一定的剪切，使肽链重新盘绕方能暴露或形成活性中心的一类无活性酶的前体）4酶分子的聚合和解聚大多数情况下，酶与一些小分子调节因子结合，从而引起酶的聚合和解聚，实现酶的活性与无活性态间的相互转化。是一种非共价结合。5抑制剂和激活剂酶活性受到多种离子和有机分子（大分子或小分子物质）的影响，尤其是特异的蛋白质激活剂和抑制剂在酶活性的调节中起重要作用
