盐析法沉淀蛋白质时，为什么需要将ph值调到等电点附近？ 1。你说的抄现象叫等电点沉淀法袭.蛋白质是带电荷的，有的2113带正电，有的带负5261电，因此蛋白质溶液能够稳4102定存1653在地原因之一是由于蛋白质分子或其他溶液中成分因为带相同电荷尔相互排斥，不会凝聚或絮凝.每种蛋白质都有等电点，在此pH值条件下，蛋白质不带电荷.因此破坏了原来蛋白质溶液中由于带电荷互相排斥而稳定溶解的状态.因此，此时的蛋白质溶解度最低，或者不溶解，因而会沉淀。2。而盐析是不同的概念。盐析沉淀蛋白质方法有两种解释（1）盐在水溶解度高于蛋白质，因此有大量盐在水中饱和时，蛋白质被挤出不再溶解，因而沉淀。（2）蛋白质空间结构中有疏水集团和亲水集团，在水中溶解时多数是亲水集团在结构外围。加入硫酸铵等物质后，蛋白质结构发生变化，疏水集团暴露在外面，因而不溶于水而沉淀下来。
蛋白质的分离方法有哪些？它们各依据蛋白质的什么性质或特点？ （一）水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解.提取的温度要视有效成份性质而定.一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间.但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作.为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）.下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择.1、pH值蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH范围内.用稀酸或稀碱提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液.2、盐浓度稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用.同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔.升浓度为宜.缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液.（二）有机溶剂提取法一些和。
盐析时选用合适的ph值和盐浓度，对酶的分离有什么影响 1．蛋白质浓度 高浓度蛋白溶液可以节约盐的用量，但许多蛋白质的b 和Ks常数十分接近，若蛋白浓度过高，会发生严重的。
