补体的结构 补体的分子生物学进展迅猛，对补体系统的活化机理和功能得到了分子水平的解释。各种补体分子的cDNA已克隆成功，绝大多数补体蛋白的基因在染色体上的定位已被确定，并通过对它们的核苷酸序列和氨基酸序列的分析，发现许多补体蛋白的基因在染色体上相连锁，在结构上具有共同性。补体蛋白结构的共同性通过对补体系统的蛋白结构进一步探查，表现了一些颇具特色的结构功能域（module），并根据它们在氨基酸序列上的同源性，将它们归为几个不同的蛋白家族。同一家族中的各个成员通常具有相类似的结构和功能。此外，根据不同补体蛋白基因间的同源性，提示每个家族的成员可能是由一个共同的祖基因复制而来，出现结构上的多样性，进而使各种补体蛋白又具有各自特定的功能。在补体固有成分和调节蛋白中，共有6个丝氨酸蛋白酶（原）。即：C1r、C1s、C2、B因子（Bf）、D因子和I因子。它们除彼此在氨基酸序列上有同源性外，还与非补体性丝氨酸蛋白酶（如胰蛋白酶和糜蛋白酶）高度同源。但C2和Bf的催化部位比常见的丝氨酸蛋白酶约多210个氨基酸残基。在6个补体性丝氨酸蛋白酶中，C1r和C1s，C2和Bf又具有更大的相似性。C1r和C1s均为单链长形结构，两端呈球形似哑铃状，分子量均为。
什么是补体系统 补体：是存在于人和脊椎动物血清与组织液中一组经活化后具有酶活性的蛋白质。补体系统的组成：固有成分：C1-C9，MBL，MASP，B因子，D因子等调节蛋白。
补体系统组成 1 1 补体的固有成分：C1-C9，B，D因子 2 补体系统中的受体成分：CR1-CR5 3补体的调节蛋白：P，I，H因子等
