科学问题 A原因：酶E1，酶E2，酶E3在细胞内存在3种重要的酶，即泛素活化酶(u2 biquitin-activating enzyme，简称E1)，泛素结合酶(ubiquitin-conjugating enzyme，简称E2)，泛素蛋白连接酶(ubiquitin-proteinligating enzyme，简称E3).3种酶在蛋白质降解过程中分工不同.E1负责激活泛素分子，泛素分子被激活后被送到E2上.E2负责把泛素分子绑在被降解的蛋白质上.但E2并不认识被降解的蛋白质，这就需要E3帮助.而E3具有辨认被降解蛋白质的功能.当E2携带泛素分子在E3的指引下接近被降解的蛋白质时，E2就将泛素分子绑在被降解的蛋白质上.如此循环往复，被降解蛋白质上被绑了一批泛素分子.当泛素分子达到一定数量后(一般认为至少5个)酶E1激活泛素分子，此过程需要ATP能量.泛素分子被激活后被运送到E2上，E2负责将泛素绑在被降解的蛋白质上.E3能识别被降解的蛋白质.当E2携带泛素分子在E3的指引下接近被降解蛋白质时，E2就把泛素分子绑在被降解蛋白质上.此题在北京市宣武区2004-2005学年度第二学期第二次质量检测中出现过，一模一样的.答案我肯定是A当时的题是这样的：泛素调节的蛋白质降解过程中需要消耗ATP，下列过程中最可能消耗ATP的是()A.E1激活泛素分子B.E2把泛素分子绑在需要降解的蛋白质上C。.
急，急~~蛋白酶体的组装机制是什么~~ β亚基被合成后，其N末端带有前肽（propeptide）；在组装20S颗粒的过程中，前肽通过翻译后修饰作用以暴露出活性位点。整个组装过程虽然复杂，却也十分有序。首先，将α亚基组装为七元环，为对应的前β环提供模板，然后完成前β环的组装，这样一个七亚基的前β环和一个七亚基的α环就形成了半个核心颗粒。对于α环的组装机制，目前还没有定论。接着，两个半个核心颗粒之间的两个β环相结合，并触发苏氨酸依赖的前肽的自降解，从而暴露出活性位点，这就组装成了一个有活性的20S核心颗粒。β环之间的这种相互作用主要是由保守的α螺旋残基之间的盐桥和疏水相互作用来介导的；而通过突变这些保守残基，可以破坏蛋白酶体的组装，从而从另一方面证实了这些残基对于组装的重要性。对于19S调节颗粒的组装和成熟过程的了解较少。目前的看法认为19S调节颗粒是由两个不同的部分，即含ATP酶的基底部分和泛素识别的盖子部分组装而成。其中，基底部分中的六个ATP酶可以通过卷曲螺旋（coiled-coil）的相互作用以配对的方式结合在一起。调节颗粒中19个亚基的这样的组装顺序很可能是一种调控机制，用于阻止在组装完成之前将活性位点暴露出来。
酶的作用不是只有催化作用吗？那为什么蛋白酶可以分解蛋白质，这不是分解作用吗？酶到底是怎么发挥作用的 酶，指具有生物催化功能2113的高分子5261物质。在酶的催化4102反应体系中，反应物分子被称为底1653物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶透过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用，也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型作用1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；因此在食用酵素当今在功能上，主要有四种：高浓缩SOD酵素如，复方天然酵素主要用于乳腺瘤、子宫肌瘤、卵巢囊肿等肿瘤方面；长生酵素直接补脾补肾补气血，全面调理；纤体酵素专门转化脂肪减肥；肠毒清酵素则专门清理肠皱褶的毒素。3．多样性：。
