盐析法沉淀蛋白质时，为什么需要将ph值调到等电点附近？ 1。你说的抄现象叫等电点沉淀法袭.蛋白质是带电荷的，有的2113带正电，有的带负5261电，因此蛋白质溶液能够稳4102定存1653在地原因之一是由于蛋白质分子或其他溶液中成分因为带相同电荷尔相互排斥，不会凝聚或絮凝.每种蛋白质都有等电点，在此pH值条件下，蛋白质不带电荷.因此破坏了原来蛋白质溶液中由于带电荷互相排斥而稳定溶解的状态.因此，此时的蛋白质溶解度最低，或者不溶解，因而会沉淀。2。而盐析是不同的概念。盐析沉淀蛋白质方法有两种解释（1）盐在水溶解度高于蛋白质，因此有大量盐在水中饱和时，蛋白质被挤出不再溶解，因而沉淀。（2）蛋白质空间结构中有疏水集团和亲水集团，在水中溶解时多数是亲水集团在结构外围。加入硫酸铵等物质后，蛋白质结构发生变化，疏水集团暴露在外面，因而不溶于水而沉淀下来。
什么是蛋白质的沉淀？有哪些常见的蛋白质沉淀作用？蛋白质沉淀与变性的辩证关系是什么？ 蛋白质e69da5e887aa62616964757a686964616f31333433616139沉淀 蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的、相对的.如果条件发生改变，破坏了蛋白质溶液的稳定性，蛋白质分子则聚集成大的颗粒沉淀出来.蛋白质溶液的稳定性与质点大小、电荷和水化作用有关，只要破坏这些条件，蛋白质自然会从溶液中沉淀出.沉淀蛋白质有以下方法：1、盐析法2、有机溶剂沉淀法3、重金属盐沉淀法4、生物碱试剂和某些酸（三氯醋酸，磺基水杨酸，硝酸等）沉淀法5、加热变性沉淀法蛋白质变性：蛋白质的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象.蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失.蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀（precipitation），变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀.蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件，不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素（如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂）蛋白质便容易凝集析出.可以看出，如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性。
调节PH沉淀法的原理 水中氢氧根离子和氢离子的乘积是一个常数，调节ph值可以改变他们的量.ca和fe离子都可以与oh-反应生成沉淀，且h+含量低时co3-与ca2+形成碳酸钙沉淀.
