与微管结合并可调节微管功能的一类蛋白叫-------------
通常蛋白激酶的作用是作为信号转导途径中的中间分子。简单来说，就是当细胞接受信号（比如低温信号、受伤信号等）以后，这种信号要转化成细胞的某种生理代谢反应—比如释放更多的能量，产生抵抗病原体的物质等。信号是如何转化成这种代谢上的变化呢？蛋白激酶就是一个重zd要的中间成员。细胞接受信号以后专，某种蛋白会发生变化，激活了原来处于失活状态的蛋白激酶，然后蛋白激酶就发挥活性，使下游蛋白磷酸化（有可能这也是一个蛋白激酶），就这样一层一层往下传递；到了最后一层可能是使某个基因表达，也可能是使某个代谢中关键酶活化等。这个过程的前提是，未磷酸化的蛋白可能没有活性，而磷属酸化以后就有了。至于你说的蛋白激酶可以杀死记忆细胞云云，因为我不了解，不发表评论。但是我说水能杀死记忆细胞，你信吗？水连整个人都能杀死…仅供参考。我勒个去…您是想喝点蛋白激酶，然后把她忘掉？够科幻…弱弱的给个建议，转移注意力…
Tau蛋白是什么？Tau 前体纤维原是什么？ Tau蛋白在正常人2113体内的主要功能是诱导与促进微5261管蛋白聚集成微管，并维持其4102稳定性。成人大脑中有16536种Tau蛋白亚型，其中三种是有三段微管结合重复区域(2N3R、1N3R、0N3R)，另三种是有四段微管结合重复区域(2N4R、1N4R、0N4R)。2N4R/Tau-441 是Tau全长蛋白，K18 和K19 是截短的Tau蛋白，仅含有微管结合重复区域。Tau蛋白的微管结合能力由翻译后修饰来控制，其中磷酸化修饰是主要方式之一。Tau 蛋白的 20%的氨基酸都可以是潜在的磷酸化位点。通常情况下，tau 蛋白的微管结合区域是带正电的，因此可以吸引带负电的微管。当这个微管结合区域高度磷酸化以后，它就失去了正电量，从微管蛋白上脱离下来，不再具有结合稳定微管的能力了。接下来造成微管蛋白的失效，而且高度磷酸化的 tau 聚集沉淀，对神经细胞有毒性，这些后果共同造成了神经衰退病因，由于Tau蛋白有多个磷酸化位点并且参与调节的蛋白激酶和磷酸酯酶又不止一种，所以这使得AD的发病机制非常复杂。Tau 前体纤维原(PFFs)可以诱导人工培养的细胞和动物活体中的tau蛋白的聚集，使可溶的单体聚集形成不溶纤维。在表达tau蛋白的细胞中引入少量的 tau PFFs 就可以引起大量的tau聚集形成丝状包含物类似 。
