如何通俗地解释「泛素化」？ 538(7625)：402-405.doi：10.1038/nature19836.https：//www. ncbi.nlm.nih.gov/pmc/ar ticles/PMC5295632/#SD1 Harrigan，J.A.，Jacq，X.，Martin，N.M.，&Jackson，S.P.(2018)。.
组蛋白修饰有什么作用？组蛋白翻译后存在多种化学修饰，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、泛素化、sumo 化以及ADP 核糖糖基化等.这些组蛋白的翻：-组蛋白，修饰，作用
蛋白质泛素化，急急急急急急急急急急急急！！！！！！！！！ 急了还一分悬赏分也没有？蛋白质泛素化在最新一期的《自然》杂志上，来自华盛顿大学的华裔科研人员郑宁（Ning Zheng）助理教授又发表了一篇有关泛素蛋白连接酶结构生物学的新文章。自2000年以来，郑博士先后在Cell、Nature和Science等国际权威杂志上发表了多篇文章，并且有三篇文章成为杂志的封面故事进行推荐。蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联（E1-E2-E3），蛋白质的泛酸连接又E3泛素连接酶催化，这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合体是最近确定出的cullin-RING泛素连接酶，这种酶调节DNA的修复、DNA复制和转录，它能被病毒所破坏。由于缺少一个规则的SKP1类cullin连接器和一种确定的底物召集结构域，目前人们还不清楚DDB1-CUL4-ROC1 E3复合体如何被装配起来以对各种蛋白质底物进行泛素化。在这项新的研究中，郑博士等人对人类DDB1-CUL4A-ROC1复合体被病毒劫持的形式进行了晶体结构分析。分析结果表明DDB1利用一个β-propeller结构域作为cullin骨架结合物，利用一种多变的、附着的独立双β-propeller折叠来。
