蛋白质的分离方法有哪些？它们各依据蛋白质的什么性质或特点？ （一）水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解.提取的温度要视有效成份性质而定.一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间.但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作.为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）.下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择.1、pH值蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH范围内.用稀酸或稀碱提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液.2、盐浓度稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用.同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔.升浓度为宜.缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液.（二）有机溶剂提取法一些和。
哪位兄台能告诉我2-氯乙醇和氯乙醇的结构式 还有乙烯和稀氯水反应的化学方程式 2-氯乙醇结构式：CH2ClCH2OH，氯乙醇结构式：CH3CHClOH.乙烯跟稀氯水反应化学反应式：CH2=CH2+Cl2=CH3CH2Cl
写出1，2-二氯乙烷的典型构象式（用纽曼投影式表示），并指出哪个是优势构象 交叉式构象是优势构象，重叠式构象是最不稳定构象.不好画，跟你说就明白，交叉式是先画个圆圈，从圆点出发画出三个互成120角的射线，射线画到圈外，分别连接H、H、Cl原子，然后在圆外的边上开始画和那三条射线对着的另三个.
