肌肉收缩的原理 当肌肉处于静止（舒张）状态时，胞液Ca浓度较低（），钙离子结合亚单位(TnC)不与Ca结合，则TnC与TnI、TnT的结合较松散。此时，TnT与原肌球蛋白紧密结合，使原肌球蛋白遮盖了肌动蛋白与肌球蛋白结合部位，阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的结合；同时，TnI与肌动蛋白紧密结合，也阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用，并抑制肌球蛋白的ATP酶活性，故肌肉处于舒张状态。当胞液内Ca浓度增加到10moL/L-10 moL/L时，Ca便与TnC结合，之后，TnC构象变化，从而增强了TnC与TnI、TnT之间的结合力，使三者紧密结合，削弱了TnI与肌动蛋白的结合力，使肌动蛋白与TnI脱离，变成启动状态。同时，TnT使原肌球蛋白移动到肌动蛋白螺旋沟的深处，而排除了肌动蛋白与肌球蛋白相结合的障碍，于是，肌动蛋白便与肌球蛋白的头部相结合，产生有横桥的肌动球蛋白，在此蛋白中，肌动蛋白使肌球蛋白的ATP酶活性大大提高，故肌球蛋白催化ATP水解反应。产生的能量使横桥改变角度，而水解产物的释放又使横桥的位置恢复，再与另一个ATP结合，如此循环，细丝便沿粗丝滑行，肌肉发生收缩。当胞液Ca浓度下降（）时，Ca与TnC分离，TnI又与肌动蛋白结合，从而使肌动蛋白恢复静状态。同时原肌球蛋白也恢复原位，。
肌肉收缩机制是肌细胞产生动作电位，引起肌浆中Ca+浓度升高，Ca+与肌钙蛋白C结合，肌钙蛋白发生构象变化，使肌钙蛋白Ⅰ与肌动蛋白的结合减弱，原肌球蛋白发生构象改变，使。
肌肉收缩蛋白质的原肌球蛋白 骨骼肌中的一个重要的起调节作用的蛋白质，分子量是7.5万，由两个亚基（α及β-亚基）组成，用等电聚焦方法还可以分出二种α（α1及α2），两种β（β1及β2）。原肌球蛋白分子是一直径为2纳米，长为40毫微米的棒状分子，其长度相当于7个球状单体肌动蛋白。原肌球蛋白中肽链全部卷成α-螺旋，而且结构坚固，在9.5摩尔浓度的尿素溶液中，也能保持20%的α-螺旋结构。原肌球蛋白性质稳定，耐热，在乙醇等有机溶剂中不变性，在用酸、碱处理时也不易变性。原肌球蛋白能结晶，也易聚成纤维状类晶体。在电子显微镜下可看到特征性的40纳米的周期。原肌球蛋白的生物功能是在肌肉收缩中起调节控制作用。
