活化能，活化分子与反应速率有什么关系？ 活化能 活化能(activation energy)活化能的定义 活化能是指化学反应中，由反应物分子到达活化分子所需的最小能量.以酶和底物为例，二者自由状态下的势能与二者相结合形成的活化分子的势能之差就是反应所需的活化能，因此不是说活化能存在于细胞中，而是细胞中的某些能量为反应提供了所需的活化能.活化能的大小与反应速率相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行.酶通过降低活化能（实际上是通过改变反应途径的方式降低活化能）来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行.化学反应的活化能 实验证明，只有发生碰撞的分子的能量等于或超过某一定的能量Ec(可称为临界能)时，才可能发生有效碰撞.具有能量大于或等于Ec的分子称为活化分子.在一定温度下，将具有一定能量的分子百分数对分子能量作图，如图1所示.从图1可以看出，原则上来说，反应物分子的能量可以从0到∞，但是具有很低能量和很高能量的分子都很少，具有平均能量Ea的分子数相当多.这种具有不同能量的分子数和能量大小的对应关系图，叫做一定温度下分子能量分布曲线图.图1中，Ea表示分子的平均能量，Ec是活化分子具有的最低能量，能量等于或高于Ec的分子可能产生有效碰撞.活化分子具有的最低能量Ec与分子的。
如何计算反应活化能 实验证明，只有发生碰撞的分子的能量等于或超过某一定的能量Ec(可称为临界能)时，才可能发生有效碰撞.具有能量大于或等于Ec的分子称为活化分子.在一定温度下，将具有一定能量的分子百分数对分子能量作活化能原理原则上来说，反应物分子的能量可以从0到∞，但是具有很低能量和很高能量的分子都很少，具有平均能量Ea的分子数相当多.这种具有不同能量的分子数和能量大小的对应关系图，叫做一定温度下分子能量分布曲线图.阿伦尼乌斯公式非活化分子转变为活化分子所需吸收的能量为活化能的计算可用阿伦尼乌斯方程求解.阿伦尼乌斯方程反应了化学反应速率常数K随温度变化的关系.在多数情况下，其定量规律可由阿伦尼乌斯公式来描述：K=Aexp(-Ea/RT)（1）式中：κ为反应的速率系（常）数；Ea和A分别称为活化能和指前因子，是化学动力学中极重要的两个参数；R为摩尔气体常数；T为热力学温度.（1）式还可以写成：lnκ=lnA-Ea/RT（2）lnκ=与-1/T为直线关系，直线斜率为-Ea/R，截距为 lnA，由实验测出不同温度下的κ值，并将lnκ对1/T作图，即可求出E值.例：由Ea计算反应速率系数k当已知某温度下的k和Ea，可根据Arrhenius计算另一温度下的k，或者与另一k相对应的温度T.2N2O5(g)=2N2O4(g)+O2(g)。
电离平衡常数和水解平衡常数的关系 若是一元弱碱强酸盐，如氯化铵：可得Kh=Kw/Kb。若是弱酸弱碱盐，如醋酸铵：可得Kh=Kw/(Ka×Kb)。1、Ka、Kb分别表示一元弱酸、一元弱碱的电离常数，弱酸、弱碱均属于弱电解质。在一定条件下，弱电解质电离达到平衡时，溶液中电离出来的各种离子浓度乘积与溶液中未电离的电解质分子浓度的比值是一个常数，叫做该弱电解质的电离平衡常数。弱电解质的电离平衡常数只与温度有关，而与该弱电解质的浓度无关。一般Ka(或Kb)值越大，表示酸(或碱)的电离程度就越大，相应酸(或碱)的酸性(或碱性)就越强。可利用Ka、Kb的值计算酸(或碱)溶液中各微粒浓度。2、Kh是盐的水解平衡常数，水解反应也是一种离子平衡。在一定温度下，能水解的盐(强碱弱酸盐、强酸弱碱盐或弱酸弱碱盐)在水溶液中达到水解平衡时。生成的弱酸(或弱碱)浓度与氢氧根离子(或氢离子)浓度之积与溶液中未水解的弱酸根阴离子(或弱碱的阳离子)浓度之比是一个常数，该常数就叫水解平衡常数。同其它平衡常数一样，Kh只与水解盐的性质、温度有关。Kh也可以衡量反应进行程度的。Kh越大，表示水解程度越大。可利用Kh的值计算溶液中各微粒浓度。3、Kw是水的离子积，是指在一定温度下水中c(H+)和c(OH－)的乘积。扩展资料。
化学反应速率受什么影响啊 影响化学反应速率的因素分为内外因：1、内因：反应物本身的性质。化学键的强弱与化学反应速率的关系。2、外界因素：温度，浓度，压强，催化剂，光，激光，反应物颗粒大小，。
等容反应热与等压反应热 等压反应热：化学反应时，如果体系不作非体积功，当反应终了的温度、压力恢复到反应前的温度、压力时，体系所吸收或放出的热量，成为该反应的等压。
影响线形缩聚物聚合度的因素有哪些 ①反应程度p 缩聚物的聚合度随反应程度的增加而增加；②平衡常数K 对于可逆缩聚反应，平衡常数对反应程度产生影响，进一步影响聚合度，密闭体系中聚合度与平衡常数有下列。
影响酶催化作用的因素有哪些？ 影响酶催化作用的因素有：1、温度：温度对酶促反应速度的影响很大，表现为32313133353236313431303231363533e58685e5aeb931333363396461双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图，所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度。最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。2、pH值：pH影响酶促反应速度的原因：（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。（2）pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶。
