机体对酶活性调节的方式有哪些？请分别举一例子说明？ 共价调节和别构调节。共价调节酶（covalent regulatory enzyme）是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活知性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。磷酸化是可逆共价修饰中最常见的类型。因为信号激酶能作用道于很多靶分子，通过磷酸化作用信号能被极大地放大。蛋白激酶的调节作用能被催化水解磷酸基团的蛋白质磷酸酶逆转。通过磷酸化和脱磷酸化作用，使酶在活性形式和非活性形式之间互变。别构调节内：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节容。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为催化部位，一个为调节部位。某些物质可以与这种酶的调节部位相互作用而使酶分子构象发生改变，进而使催化部位受到影响，导致酶的催化活性改变，这种现象称为酶的别构调节，或称别位调节、变构调节
蛋白质别位调节及其特点。 别构调节2113（allosteric regulation）又称别位调节或变构调5261节。受别构调节的酶称4102为别位酶（aIlosteric enzyme）。某些小分子物质（1653如代谢物）可与酶蛋白的特殊部位结合，引起其构象（conformation）变化，由此改变其酶活性。这类物质称为效应物（effector）。例如血红蛋白(Hb)。Hb是红细胞中运输氧的主要物质，由两种各两个亚基组成(如成人Hb为α2β3)，每个亚基含一分子血红素(结合一分子氧)。Hb氧合过程中氧是逐个分子结合到Hb的四个亚基上的，第一个亚基结合氧后通过亚基之间的界面将信息传递到相邻亚基，引起分子变构，使随后的亚基对氧的亲和力一个比一个大，第四个亚基对氧的亲和力比第一个亚基大约500倍，这种现象称为协同效应。由于存在协同效应，使Hb的氧饱和曲线呈现S形。H+或2，3-二磷酸甘油酸(DPG)与Hb分子上的不同部位结合，引起变构，表现抑制效应，使Hb对氧的亲和力降低，促进氧合血红蛋白释放氧。这里氧、H+、DPG都是变构剂，它们同Hb结合的部位不同，引发的效应亦不同。别构调节不引起酶的构型（configuration）变化，不涉及共价键变化。别构酶多是关键酶（如限速酶）。此类酶所催化的反应常是不可逆反应。这一代谢过程如有逆向过程。
别构蛋白有哪些？抑或是变构蛋白，又称调节蛋白. 一般膜蛋白中的通道蛋白也是变构蛋白，例如：NaKATPase酶根据诱导契合理论也是变构蛋白
什么是别构效应？ 别构效应2113，（allosteric effect），是某种不直5261接涉及蛋白质活性的物质，4102结合于蛋白质活性部位1653以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶。别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体（相同的结合部位）引起的反应称为同促效应，例如寡聚体酶或蛋白质（如血红蛋白）各亚基之间的协同作用即是同促效应。同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响，因此是别构效应。不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为异促效应，例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。
