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等电点中性溶液

2020-07-17知识20

下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的? 答案A蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值.蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐,如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度,即盐溶.在等电点时,蛋白质的净.氨基酸处于等电点时,溶液的PH一定是7吗?溶液一定是中性吗? 热心问友 2011-12-28不一定中性氨基酸:氨基数目与羧基数目相等。但由于羧基的电离要大于氨基,因此在水溶液中,羧基电离产生的负离子数目要大于氨基结合H离子后形成的正离子数目。因此中性氨基酸水溶液显酸性,PH。如果要使其达到等电点,则要使其正离子数目与负离子数目相等。故在此要设法减少溶液中负离子的数目,采取的措施是加酸,使羧酸根负离子与H离子结合,从而消耗掉负离子。从这个意义上说,中性氨基酸要想达到等电点,必须要向体系中加酸,因此,其:PI。酸性氨基酸:氨基数目少于羧基数目。溶液呈酸性,即PH。因此其与中性氨基酸相似,溶液中负离子数目要大于正离子的数目,要想达到等电点,就必须要降低负离子的数目,要向体系中加酸,加H离子。因此其:PI。碱性氨基酸:氨基数目大于羧基数目。溶液呈碱性,PH>7。由于氨基的数目多,因此,溶液中正离子的数目比负离子的数目要多。要想达到等电点,则要减少正离子的数目,可通过加碱来实现。向溶液中加OH-,会消耗掉氨基所结合的H离子,从而使正离子数目降低。蛋白质等电点与溶液pH值中性的不同 不同的蛋白质,pi=pH 的点在碱性、中性和酸性区域都有可能。只要pH大于pi,溶液中多数蛋白质会解离出氢离子而带有负电荷。如果一种蛋白质的pi=4.0,那么,在pH大于4.0(虽然4.0—7.0之间溶液呈酸性)的溶液中,大部分蛋白质带有负电荷。这就说明,决定蛋白质是否带有负电荷的不是溶液的pH是否大于7,而是由蛋白质的pi决定的。什么是氨基酸的等电点?等电点是中性点吗? 氨基酸既含有氨基又含有羧基,它是两性物质,氨基酸的通式可以表示如下中学化学和生物课上,氨基酸就是这么表示,但是实际上氨基酸是以偶极离子形式存在,如下图这种结构是分子内的氨基与羧基成盐的结果,所以又称为内盐。由于这种结构,导致氨基酸有很多性质,比如熔点高,难溶于有机溶剂等。事实上,氨基酸的偶极离子既可以得到氢离子形成正离子,又可以失去氢离子形成负离子,正负离子和偶极离子都可以通过得失氢离子存在,形式如下可以由上图看出,当氨基酸在酸性溶液中,通常以正离子存在;在碱性溶液中,通常以负离子存在。对于氨基酸溶液,当我们用电源电解时,由于溶液酸碱度不一样,导致氨基酸带的电荷不一样,可能向阳极移动,也可能向阴极移动,也可能不移动。当在pH低的酸性溶液中,由于氨基酸带正电荷,所以它向阴极移动;当在pH高的碱性溶液中向阳极移动,但在一定的pH溶液中,正负离子相等,就不会移动,此时的pH值就叫做等电点,所以,等电点不是中性点。不同的氨基酸等电点不一样。通常中性氨基酸的酸性比它的碱性稍微强一些,换句话说就是羧基的电离能力大于氨基的接受氢离子能力,氨基酸负离子的浓度比正离子浓度大,为了使氨基酸以偶极离子形式存在,中性氨基酸等电点为什么不等于7? 因为羧基比氨基稍微强一点,所以等电点偏酸一点,pH6左右.我们通常所说的中性也基本就在pH6-8范围吧.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,中性氨基酸等电点为什么不等于7? 因为羧基比氨基稍微强一点,所以等电点偏酸一点,pH6左右.我们通常所说的中性也基本就在pH6-8范围吧.一中性氨基酸溶于水后溶液PH为7,请问其等电点是>7? 氨基酸溶于水后应该是酸性,ph〈7,可是题目=7。所以原来的等电点〉7 正常的中性不是ph=7吗?按理说,氨基酸放到水中应该成酸性,即ph〈7,是吧?就是ph值减小。可是题目说溶液PH为7,这应该是减小后的值,所以原来的肯定〉7。我不知道说的对不对,我都三年没接触过化学知识了。对一些名词感到很陌生了。不过我原来学的很不错(年级前几名一直都有我,哈哈)。一中性氨基酸溶于水后溶液PH为7,请问其等电点是>7,<7,=7? 氨基酸溶于水后应该是酸性,ph〈7,可是题目=7。所以原来的等电点〉7正常的中性不是ph=7吗?按理说,氨基酸放到水中应该成酸性,即ph〈7,是吧?就是ph值减小。可是题目说溶液PH为7,这应该是减小后的值,所以原来的肯定〉7。我不知道说的对不对,我都三年没接触过化学知识了。对一些名词感到很陌生了。不过我原来学的很不错(年级前几名一直都有我,哈哈)。等电点为7溶液是否为中性吗 等电点:是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。某物质的等电点为7,并不意味着它的溶液的pH=7,只是当溶液pH=7时,该物质不带电荷。

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