为什么多数蛋白质的等电点偏酸性？有没有等电点偏碱性的蛋白质？为什么？ 一般来说，同样链长的2113α-COOH比同5261样链长的羧酸酸性强，比如说甘氨4102酸（pKa=2.34）比乙酸（4.76）的强200多倍1653。这是因为α-NH3+基是一个强吸引电子的基团。反过来，α-COO-也影响α-NH3+的解离，所以导致碱性较弱。因此，大部分的氨基酸等电点都偏酸，所以会导致大部分蛋白质的等电点偏酸。PI碱性的蛋白质是有的，因为有碱性氨基酸的存在，精氨酸、谷氨酸、组氨酸，这些氨基酸一旦比例较大，就会导致等电点偏碱。打字不容易，请采纳。
溶菌酶等电点 关于酶的纯化上，蛋清中溶菌酶的等电点在pH10.8 左右，在偏酸性和偏碱性溶液中，其稳定性都比较好，蛋清中其他蛋白杂质的等电点约在pH4.6～5.0 左右，适量酸的添加既不会破坏。
为什么一般蛋白质的等电点偏酸性 蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸分为碱性氨基酸和酸性氨基酸。
胃蛋白酶的等电点在1～2.5之间。胃蛋白酶上含有37个酸性氨基酸残基，6个碱性氨基酸残基。一个氨基酸的pk＝1.82，但是胃蛋白酶含有多个酸性氨基酸残基，其等电点当然可以小于1.82
蛋白质的两性解离性质及等电点 刚刚参加生物奥赛，第一课就听不懂了…①什么叫蛋白质的两性解离，具体点，要有过程，最好是图示。②等电点的计算问题，PI=(PK1+PK2)/2，PK1和PK2分别是什么意思，怎么计算。
蛋白质的酸碱性 你是高中生吧！你的数据可能有问题！你应该知道蛋白质是由氨基酸组成的，每个氨基酸都有自己的等电点，组成的蛋白质的等电点与其组成的氨基酸的等电点有关。胃蛋白酶的等电点在1～2.5之间。胃蛋白酶其最适pH值为1.5～2.0。胃蛋白酶上含有37个酸性氨基酸残基，6个碱性氨基酸残基。一个氨基酸的pk＝1.82，但是胃蛋白酶含有多个酸性氨基酸残基，其等电点当然可以小于1.82酸性蛋白是指等电点小于7蛋白质。等电点的英文简写PI。如果有兴趣建议你去生物秀网站上看看关于蛋白质的知识！或者参考王镜岩版《生物化学》上册的蛋白质部分内容。
鱼的蛋白酶是酸性的还是碱性的
为什么分离与纯化胃蛋白酶要用碱性溶液？ 蛋白质学有个概念叫做“等电点”，等电点是一个pH值，在此pH值时蛋白质溶液的静电荷为0。注意等电点与“最适宜作用的pH值”数值相近，但并不是一个概念。蛋白质有一个性质就是在pH值远离等电点的溶液中，溶解度较高，接近等电点的溶液中溶解度低（当然要在一定范围内）。所以在分离纯化蛋白时，抽提液的pH值要远离目的蛋白的等电点，这样才能溶解更多的目的蛋白，提高抽提效率。又为了避免强酸强碱环境，所以酸性蛋白要用碱性溶剂，碱性蛋白要用酸性溶剂。对于胃蛋白酶，其适宜作用环境是较强酸性，所以它的等电点是pH的（约等于2），是酸性蛋白，要用碱性溶液。有朋友回答“防止自降解”是不对的。因为胃液就是强酸环境，如果能发生自降解，在胃里面早就发生了。在消化食物之前，消化酶就把自己消化了，这是不可能的。胃蛋白酶不具有自己能够识别和降解的区域，也就是说不会自己降解自己。最后说一句，在一定的条件范围内，即使酶失活，也是可以通过改变条件而恢复活性的=)诺贝尔团队·鱼
胃蛋白酶的等电点在1～2.5之间。胃蛋白酶上含有37个酸性氨基酸残基，6个碱性氨基酸残基。一个氨基酸的pk＝1.82，但是胃蛋白酶含有多个酸性氨基酸残基，其等电点当然可以。
