碱性蛋白酶水解原理 胃蛋白酶能不能水解蛋白质?改变的是空间结构还是什么？

胃蛋白酶能不能水解蛋白质？改变的是空间结构还是什么？ 胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；。生化书上说“蛋白质变性后易被蛋白酶水解”。 一般2113的蛋白酶不对特定的空间5261构象识别，只识别相应的切割位点4102氨基酸，例如胰蛋白酶识别多肽链中赖1653氨酸和精氨酸残基中的羧基。正常蛋白质具有稳定的结构，核心蛋白被包裹在内部，不易被酶解。变性后，空间结构遭破坏，使氨基酸充分暴露，更易被酶解。煮熟的食物易消化就是这个原因。蛋白酶的作用机理 蛋白酶主要是识别肽键两侧的氨基酸残基的R基，这个识别多数是利用空间位阻。普遍认为当蛋白酶识别特定的R基，与之结合，自身的构象发生改变和一些自身氨基酸的R基使肽键断裂蛋白酶水解蛋白质的机理 酶切的位点不一样吧，这些蛋白酶都是内切蛋白酶，所以水解时是将蛋白质按一定的位置先水解成多肽，不同的内切蛋白酶识别不同的氨基酸序列，抗氧化活性也不同能抵抗蛋白酶水解的Ig是？ Ig e为什么能抵抗蛋白酶水解？酶与底物的结合属于特异性结合，底物有相应酶的结合位点，Ig e没有蛋白酶的特异性结合位点。这个等于没说 能抵抗蛋白酶水解的Ig是Ig超家族。。碱性蛋白酶的主要功能和作用 碱性蛋白酶是由地衣芽胞来杆菌经发酵提炼而成的蛋白水解酶，主要成分为地衣芽胞杆菌蛋白酶，分子量约为27300，是丝氨酸型的内切蛋白酶，能将大分子蛋白质水解成游离的氨基酸等产物。碱性蛋白酶能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸，具有较强源的分解蛋白质的能力。其生产工艺是采用微滤超滤膜分离、喷雾干燥或真空冷冻干燥等先进技术，产品质量达到食品级标准及试剂级标准，广bai泛应用于食品du、医疗、酿造、丝绸、制革等行业，满足各种不同要求需要。应用范围：碱性蛋白酶在大豆多肽及大豆磷脂功能食品用的应用碱性蛋白酶在洗涤zhi行业的应用碱性蛋白酶在皮革行业的应用碱性蛋白酶在医药原料提取的应用碱性蛋白酶在动物来源蛋白抽提物dao及肉味香精基料的应用碱性蛋白酶在酵母抽提物中的应用使用条件温度：25-70℃PH值：7-10以上资料请参考东恒华道碱性酶为什么蛋白酶不会把自己消化了呢？它有什么保护机制吗？ 蛋白酶分好多种，专一性都很强，比如胰蛋白酶只水解精氨酸和赖氨酸C-末端残基；糜蛋白酶水解苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸残基的羧基端等等。相应蛋白酶是没有自己所识别的一级结构的，所以不会被自己所在器官中被自己水解。但进入另外的消化器官以后，随着生物学功能的丧失，就会被其他蛋白酶识别水解。比如胃蛋白酶入肠。酶是具有专一性的，要与相印的底物结合才能发挥活性 所以在同一条件下是不会消化自己的加酶洗衣粉的原理：加酶洗衣粉中的碱性蛋白酶制剂可以使奶渍、血渍等多种蛋白质污垢降解成易溶于水的小分子肽。碱性蛋白酶的主要产生菌是某些芽孢杆菌。衣物上脂质污垢的。