碱性蛋白质等电点的计算

蛋白质等电点的测算方法是什么？ 等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离你好，我想问当蛋白质的ph大于等电点时，蛋白质呈酸性还是碱性 等电点是指蛋白质或两性电解质所带净电荷为零时溶液的pH。如果一种蛋白质的pi=4.0，那么，在pH大于4.0的溶液中呈酸性。（4.0—7.0之间溶液呈酸性）因此要看具体的ph落在什么范围，ph呈酸性；ph＞7呈碱性。蛋白质等电点 不同的蛋白质,π=pH 的点在碱性、中性和酸性区域都有可能.只要pH大于π,溶液中多数蛋白质会解离出氢离子而带有负电荷.如果一种蛋白质的π=4.0,那么,在pH大于4.0（虽然4.0—人体中的大多数蛋白质的等电点偏酸还是偏碱?为什么？ 人体内pH=7.4；而体内大部分蛋白质的 pI；所以人体内大部分蛋白质带负电荷。所以偏酸。这是羧基的酸性往往比氨基的碱性强。下面是一些常见蛋白的等电点。胸腺组蛋白[thymohistone]10.8珠蛋白（人）[globin(human)]7.5卵白蛋白[ovalbuin]4.71-4.59伴清蛋白[conal bumin]6.8-7.1血清白蛋白[serum albumin]4.7-4.9肌清蛋白[myoal bumin]3.5肌浆蛋白[myogen A]6.3β-乳球蛋白[β-lactoglobulin]5.1-5.3卵黄蛋白[livetin]4.8-5.0γ1—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)]5.8，6.6，7.3，8.2γ2—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)]5.2-5.5肌球蛋白A[myosin A]5.1原肌球蛋白[myosin A]5.9铁传递蛋白[siderophilin]3.4-3.5胎球蛋白[fetuin]5.5-5.8血纤蛋白原[fibrinogen]4.8α-眼晶体蛋白[α-crystallin]6.0β-眼晶体蛋白[β-crystallin]5.1花生球蛋白[arachin]3.9伴花生球蛋白[conarrachin]3.7-5.0角蛋白类[keratins]4.6-4.7还原角蛋白[keratein]6.5-6.8胶原蛋白[collagen]4.8-5.2鱼胶 4.7-5.0白明胶[gelatin]4.0-4.1α-酷蛋白[α-casein]4.5β-酷蛋白[β-casein]5.8-6.0γ-酷蛋白[γ-casein]3.83-4.41α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid]1.8-2.7α1-解释如何蛋白质等电点的测定 一、目的：了解等电点的意义及其与蛋白质分子聚沉能力的关系。二、原理：蛋白质的分子量很大，它能形成稳定均一的溶液，主要是由于蛋白质分子都带有相同符号的电荷，同时蛋白质分子周围有一层溶剂化的水膜，避免蛋白质分子之间聚集而沉降。蛋白质分子所带的电荷与溶液的pH值有很大关系，蛋白质是两性电解质，蛋白质在碱性溶液中成阴离子，在酸性溶液中成阳离子：蛋白质分子所带净电荷为零时的pH值称为蛋白质的等电点（PI）。在等电点时，蛋白质分子在电场中不向任何一极移动，而且分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以这时可以使蛋白质溶液的粘度、渗透压均减到最低，且溶液变混浊。若再加入一定量的溶剂如乙醇、丙酮，它们与蛋白质分子争夺水分子，竭力减低蛋白质水化层的厚度而使混浊更加明显。各种蛋白质的等电点都不相同，但偏酸性的较多，如牛乳中的酪蛋白的等电点是4.7~4.8，血红蛋白等电点为6.7~6.8，胰岛素是5.3~5.4，鱼精蛋白是一个典型的碱性蛋白，其等电点在pH12.0~12.4。近年来蛋白质的等电点可以采用等电聚焦技术加以准确测定，但需一定的实验条件。本实验采用蛋白质在不同pH溶液中形成的混浊度来确定，即混浊度最大时的pH值即为该种蛋白质测量蛋白质等电点的方法有哪些?谢谢 等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。aa Cys Asp Glu Lys His ArgPK’α-羧基 1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19PK’α-氨基 8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04PK’-R-基团 10.78（-SH）3.86（β-COOH）4.25（γ-COOH）10.53（ε-NH2）6（咪唑基）12.48（胍基）在这种情况下可以按下面的步骤来计算：由PK’值判断解离顺序，总是PK1’’’<…，即谁的PK’值小，谁就先解离。按照解离顺序正确写出解离方程式：简式，注意解离基团的正确写法。找出呈电中性的物质，其左右PK’值的平均值就是氨基酸的等电点：PI＝（PK左’+PK右’）/2以Lys为例：在黑板上用简式演示等电点的测定：等电聚焦法：这是一种特殊的电泳，其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液，然后将氨基酸点样，只要该处的PH与氨基酸的有关蛋白质等电点 酸碱性是说在溶液中H离子的浓度根据公式换算得到的值,不是因为蛋白带正电或者负电而算出来的.蛋白等电点是它的性质在一定条件下不变,所以pI是确定的,pH是由溶液中H离子的浓度决定的,前题是pi,也就是说溶液的pH值是确定的了,在这种情况下,你只能得出结论蛋白带负电.如果你说一个水溶液中,只有一种蛋白,没有别的任何试剂,而这个时候蛋白静电荷为负,也就是蛋白表观电荷为负电,那么影响水溶液pH值的只有蛋白的某些基团影响溶液中的H离子浓度,这个时候溶液pH值也还是看溶液中H离子浓度了,只不过这个时候H离子浓度时由于蛋白解离影响的.简单来说酸碱是说溶液中H离子浓度,而你这里的带电性只之针对蛋白.如果还不明白,建议仔细研究一下这几个东西的定义.氨基酸等电点的pI的计算公式： 阳离子A+,兼性离子A0,阴离子A-Ka1=[A0]*[H+]/[A+]Ka2=[A-]*[H+]/[A0]等电点是指当溶液中的净电荷为零时，溶液的PH值，所以此时氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即[A-]=[A+]，所以Ka1*Ka2=[H]^2,两边取对数，-lgKa1-lgKa2=-2*lg[H]所以PH=1/2（PKa1+Pka2）为什么多数蛋白质的等电点偏酸性?有没有等电点偏碱性的蛋白质?为什么? 一般来说,同样链长的α-COOH比同样链长的羧酸酸性强,比如说甘氨酸（pKa=2.34）比乙酸（4.76）的强200多倍.这是因为α-NH3+基是一个强吸引电子的基团.反过来,α-COO-也影响α-NH3+的解离,所以导致碱性较弱.因此,大部分的氨基酸等电点都偏酸,所以会导致大部分蛋白质的等电点偏酸.PI碱性的蛋白质是有的,因为有碱性氨基酸的存在,精氨酸、谷氨酸、组氨酸,这些氨基酸一旦比例较大,就会导致等电点偏碱.打字不容易,：）蛋白质等电点 等电点是一个分子或2113者表面不带电荷时的pH值。是5261针对带4102电荷的物质而言，1653不只限于两性电解质如氨基酸和蛋白质。当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。扩展资料：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。参考资料来源：百度百科-等电点参考资料来源：百度百科-蛋白质

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