谁能出一个关于蛋白质的问题给我 1怎么从进化的角度看待蛋白质结构与功能间的关系？2蛋白质一级结构测定的基本策略和步骤？回答第二个问题。一级结构测定，可以从N末端测序，或C末端测序。C末端测序可用化学法或质谱法，化学法成功率不高，且很昂贵，测得序列较短（小于10个），并有可能不准确。质谱法采用羧肽酶把氨基酸从羧端降解下来用质谱鉴定剩余肽端分子量，再计算出切下来的是什么氨基酸，但该方法也有缺陷，比如亮氨酸跟异亮氨酸，赖氨酸跟谷胺酰胺分不开，羧肽酶酶解效率跟样品情况有关等。对已知蛋白就简单得多，只要做个肽指纹图谱就可以了。N端测序比较准确，可以最多测到50个氨基酸，只要把你样品交给蛋白测序公司就可以了，比如上海基康公司。策略：蛋白质N末端测序采用Edman降解法：在碱性条件下蛋白质的自由α-氨基与PITC（Phenylthiohydantoin）偶联后，与之毗邻的第二残基的肽键大为削弱，在无水三氟乙酸（Trifluoroacetic acid，TFA）的作用下发生特异性断裂，生成ATZ氨基酸，毗邻的第二个残基的α-氨基再与PITC反应，如此循环往复地进行偶联→降解→偶联→降解反应。ATZ氨基酸在转化器内异构化为更稳定的PTH氨基酸，经HPLC在线检测，结合标准品的洗脱曲线判定氨基酸的种类。释放的PTH氨基酸。
合成免疫原的过程中，为什么需要活化羧基？蛋白质自身交联不需要活化吧？ 我曾经做过小分子和蛋白质的偶联，有一些自己总结的综述，你可以参考以下：人工抗原合成常用的载体 载体表面应首先应具有化学活性基团，这些基团可以直接与抗生素。
蛋白质组学主要包括哪些分析技术及各自特点 双向凝胶电泳双向凝胶电泳的原理是第一向基于蛋白质的等电点不同用等电聚焦分离，第二向则按分子量的不同用SDS-PAGE分离，把复杂蛋白混合物中的蛋白质在二维平面上分开。由于双向电泳技术在蛋白质组与医学研究中所处的重要位置，它可用于蛋白质转录及转录后修饰研究，蛋白质组的比较和蛋白质间的相互作用，细胞分化凋亡研究，致病机制及耐药机制的研究，疗效监测，新药开发，癌症研究，蛋白纯度检查，小量蛋白纯化，新替代疫苗的研制等许多方面。近年来经过多方面改进已成为研究蛋白质组的最有使用价值的核心方法。等电聚焦等电聚焦（isoelectric focusing，IEF）是60年代中期问世的一种利用有pH梯度的介质分离等电点不同的蛋白质的电泳技术。等电聚焦凝胶电泳依据蛋白质分子的静电荷或等电点进行分离，等电聚焦中，蛋白质分子在含有载体两性电解质形成的一个连续而稳定的线性pH梯度中电泳。载体两性电解质是脂肪族多氨基多羧酸，在电场中形成正极为酸性，负极为碱性的连续的pH梯度。蛋白质分子在偏离其等电点的pH条件下带有电荷，因此可以在电场中移动；当蛋白质迁移至其等电点位置时，其静电荷数为零，在电场中不再移动，据此将蛋白质分离。生物质谱生物质谱。
以下属于生物传感器耦联质谱技术应用范畴的是（) A．抗原与抗体相互作用 B．受体－配体结合 C．蛋白质－核酸 ABCD
蛋白质组学主要包括哪些分析技术及各自特点.
SPR与SPRi在做粗提液样品和与质谱联用方面有不一样的地方吗？ SPR大多采用微流控技术，所以在做粗提液或者是细胞方面的相互作用时，由于粗提液或细胞样品容易堵塞、损坏管道，使其难以在这种应用中发挥作用。而SPRi可以直接采用粗提液。
