为何胃蛋白酶在胃酸中不会变性？ 蛋白质是人体不可缺少的营养物质，而食物中的蛋白质必须经过消化才能被人体吸收，在蛋白质的消化过程中胃液中的胃蛋白酶扮演者非常重要的角色。但是胃蛋白酶的化学本质也是蛋白质，为什么在水解食物蛋白时不会将自身水解呢？胃蛋白酶时一种酸性蛋白酶，由胃部中的胃黏膜主细胞释放出没有活性的胃蛋白酶原，酶原在遇到由胃壁细胞所释放的胃酸中的盐酸后，切去44个氨基酸残基将被激活，其最适PH值为1.5-2.2，在中性或碱性PH值得溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶在对蛋白质或多肽进行水解时，具有一定的氨基酸序列特异性，倾向于水解氨基端或羟基端为芳香族氨基酸（色氨酸，酪氨酸和苯丙氨酸）或亮氨酸的肽键。胃蛋白酶在水解食物蛋白的同时为什么不会将自身水解呢？是不是因为组成胃蛋白酶的氨基酸中没有苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸和亮氨酸呢？答案是否定的。不但有，而且这些氨基酸的数量还不少。那为什么有相应的酶切位点而胃蛋白酶却不能发挥作用呢？前面所述ode氨基酸组成只涉及蛋白质的一级结构，而又活性的蛋白质还有空间结构，包括二级结构，三级结构，部分蛋白还有四级结构。空间结构是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。蛋白质通过多肽链的。
下列关于生物技术实践的叙述中，错误的是[ ]A．加酶洗衣粉中添加的酶包括纤维素酶、脂肪酶、淀粉酶和碱性蛋白酶 C
请教生意经：求胰蛋白酶、木瓜蛋白酶和胃蛋白酶的酶切位点，谢谢。 蛋白酶的分类及作用位点蛋白酶分类作用位点已知抑制物氨基肽酶金属蛋白酶带有自由氨基的L-氨基酸氨基末端；不能分解由X-Pro、？D或？Q组成的肽键2，2，双吡啶，1．1()-菲咯啉。
请教：有关胰蛋白酶的切割位点 胰蛋白酶本来就是在精氨酸和赖氨酸处切割水解蛋白，它也只能识别这些位点，不用修饰的.化学修饰法就是采用适当的增加/减少/改变氨基酸的基团来改变它的物理化学性状.
EK酶为什么切到Arg位点了啊？ 肠激酶是一种特异性蛋白酶，其识别序列为天冬氨酸－天冬氨酸－天冬氨酸－天冬氨酸－赖氨酸，切割位点位于赖氨酸之后。有时因蛋白质底物构象的变化，肠激酶可能在其他碱性氨基酸残基处发生切割。你的蛋白是不是复性过，可能是复性不正确导致构象改变，从而酶切位点异常。
