酶活力的测定中的α-和β-淀粉酶性质有何不同，作用特点有何不同 区别：B淀粉酶与A淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。e799bee5baa6e79fa5e98193e4b893e5b19e31333264663139α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶几乎都是分泌性的。此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子和激活因子，也有部分淀粉酶为非Ca2+依赖型。淀粉酶既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地随机切断糖链内部的α－1，4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以葡萄糖为主，此外，还有少量麦芽三糖及麦芽糖，其中真菌a-淀粉酶水解淀粉的终产物主要以麦芽糖为主且不含大分子极限糊精，在烘焙业和麦芽糖制造业具有广泛的应用。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖、麦芽三糖外，还生成分支部分具有α-1，6-键的α-极限糊精（又称α-糊精）。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50%，但在细菌的淀粉酶中，亦有呈现高达70%分解限度的（最终游离出葡萄糖）；β-淀粉酶广泛分布与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但。
淀粉酶测定的方法是什么 淀粉e69da5e6ba90e79fa5e9819331333236366263被淀粉水解，切断淀粉链的α-1，4糖苷键，对碘呈蓝紫色的反应消失，这种呈色消逝的速度可以表示水解的程度，因而能衡量酶的活力。操作方法1、取试管1支，加20毫升2%淀粉，混匀，在30℃水浴中，使管内温度达到30℃。2、将淀粉酶0.5ml加到30℃的淀粉液中，混匀，在30℃水浴中保温，自加入记时，经5 分钟后取反应液1毫升，加入盛有5毫升稀碘液的试管中。混匀，目测比色，每隔一定时间重复测定，直至呈色与标准比色颜色相同为止，记录反应进行的时间。3、计算。在上述条件下，每一小时催化1毫升2%可溶性淀粉水解的酶量，定为一个酶活力单位。试剂和器材一、试剂（1）碘原液：称取碘11克，碘化钾22克，加水溶解，稀释至500毫升。（2）稀碘液：取碘原液2毫升，加碘化钾20克，稀释至500毫升，此试剂随配随用。（3）2%淀粉液：称取干燥过的可溶性淀粉2克，加5毫升蒸馏水，搅拌混和，再徐徐倾入70毫升煮沸的蒸馏水中。继续煮沸2分钟，冷却至室温，加入磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲液（PH为6）（4）柠檬酸缓冲液：称取磷酸氢二钠（Na2HPO4？12H2O）45.23克，柠檬酸（C6H8O7？H2O）8.068克，加水溶解，稀释至1000毫升。（5）标准比色液。
酶活力的常用测定方法？ 最低0.27元开通文库会员，查看完整内容>；原发布者：马晓晓碱性蛋2113白酶及各种蛋白酶活力5261测定方法及测定有感因长期测定4102碱性蛋白酶酶活力与角蛋白酶1653活力与胶原酶活力和弹性蛋白酶活力，碱性蛋白酶活力测定还好，因有国家标准，测定按照国标来便可大大减少误差。其余酶活力测定过程中因无统一标准且底物差异大，导致长期酶活力测定的混乱，各种酶活力测定方法与各种试剂添加，最后实际测定的酶活力只能仅作参考。以下是各种蛋白酶活力测定方法及标曲绘制：碱性蛋白酶测定方法根据国标GB/T23527-2009附录B蛋白酶活力测定福林法以下是方法碱性蛋白酶的测定方法参考GB/T23527-2009附录B中福林酚法进行，即1个酶活力单位（U/mL）定义为1mL酶液在40℃、pH=10.5条件下反应1min水解酪蛋白产生1μg酪氨酸所需要的酶量，主要步骤如下。2.2.6.1标准曲线的绘制（1）L-酪氨酸标准溶液：按表2-6配制。管号表2-6L-酪氨酸标准溶液配置表Table2-6L-Tyrosinestandardsolutionform酪氨酸标准溶液的浓度/（μg/mL）取100μg/mL酪氨酸标准溶液的体积/（mL）取水的体积/（mL）001102203304405500101928374655（2）分别取上述溶液各1.00mL，各加0.4mol/L碳酸钠溶液5.0mL，福林试剂使用液1。.
什么是酶法分析？与酶活力测定有何异同？ 酶分析法是一种生物药物分析方法。酶分析法在生物药物分析中的应用主要有两个方面：第一，以酶为分析对象，根据需要对生物药物生产过程中所使用的酶和生物药物样品所含的酶。
代谢物酶法测定的速率法与终点法有何区别 终点法是测定酶反应开始到反应达来到平衡时产物或底物自浓度总变化量，以求出酶活力的方法。一点终点法百一般取最后一点读取吸光度，两点终点法一般为扣除空白度A0或扣除前一问点吸光度的方法，为了排除干扰，也就是读两点 A1-A0。速答率法为连续测定酶反应
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