碱性蛋白酶活力的测定中为什么要把反应条件控制在pH为11，温度为40？
碱性蛋白酶活力的测定实验中碳酸钠和三氯醋酸的作用是什么？
碱性蛋白酶活力测定，空白样与待测样加三氯醋酸时间不同为什么
在PH低于7的自来水中碱性蛋白酶依然能起作用为什么 碱性蛋白酶实际是在碱性条件下，活性较高的酶，在酸性中活性较低，但是仍然能起作用，而且是自来水，PH不会很低，当然酸性很强的话，蛋白酶可能失去活性，也就是说蛋白酶不失去活性，就能起作用，失去活性是指蛋白质变性，蛋白质变性的条件是高温、重金属、紫外线、辐射、强氧化剂等。
碱性蛋白酶测定酶活力时为什么要先要固定化
碱性蛋白酶活力测定实验中最后加入福林酚的原因是什么 与蛋白酶水解生成的酪氨酸反应生成有色物质，在680nm处检测吸光度，其与酪氨酸含量成正比
胰蛋白酶活力的测定方法还有哪些 胰蛋白酶的水溶液在pH3时最稳定，故用盐酸液（0.001mol/L）配制，在pH7.6-8.8时酶活性最高，故酶解时以磷酸盐缓冲液（pH7.6）进行控制。至于为什么空白和实验组在253nm处都显示over，那就不清楚了。胰蛋白酶专一性地作用于赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸的羧基组成的肽键、酰胺键及酯键，其水解速率：酯键＞酰胺键＞肽键。采用专属性较高的合成底物：N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（BAEE），在胰蛋白酶的作用下，底物被水解成苯酰酯-L-精氨酸，在253nm处的吸收度随酶促反应时间递增。
