阐述并解释一下米氏方程中km值的应用有哪些 【以下内容来自Wikipedia】米氏常数是酶的特征性物理常数。从KM可判断酶的专一性和天然底物。进行酶活力测定时通常选10KM底物浓度较低时，KM可判断底物走哪一条代谢途径。
什么是米氏方程？其中的米氏常数有何意义？米数常数如何测定
米氏方程的实际意义和用途是什么？ 米氏方程v=Vmax×[S]/（Km+[S])，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。e799bee5baa6e58685e5aeb931333264663762由此可见Km值的物理意义为反应速度（v）达到1/2Vmax时的底物浓度（即Km=[S]），单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：n（饱和时）=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=k cat[ES]速度常数k等于催化常数k cat，k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax=k cat[E]total。从中得出：k cat=Vmax/[E]total。k cat的单位是s－1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。米氏常数Km是酶促。
写出米氏方程的3种形式 我就知道有两种，可是题里说有三种形式？哪三种啊？ 考研 生物 简答题 生物太专业了，英语倒是可以回答你
写出米氏方程的3种形式 我就知道有两种，可是题里说有三种形式？哪三种啊？ 考研 生物 简答题 主要是作图时 转换米氏方程的3中形式1.双倒数作图法 1/v=km/vmax×s+1/vmax2.v=vmax-km×(v/s)3.s/v=s/vmaxkm/vmax
