简述酶催化反应的三大特点 1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化成多肽、二肽酶可催化各种形成的二肽；3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。拓展资料酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
酶的别构调节与化学修饰调节有何异同 相同2113点：①都属于细胞水平的调节，属酶活性的快速5261调节方式。4102②酶的别构调节与化学修饰调节，都1653是调节现有酶的活性、通过影响现有酶的结构转而影响其活性。不同点：①酶的别构调节与化学修饰调节影响因素不同：变构调节是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化学修饰调节是激素等信息分子通过酶的作用而引起共价修饰。②酶的别构调节与化学修饰调节的酶分子是否改变：变构效应剂通过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构像改变；化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，且因其是酶促反应，故有放大效应。催化效率长较变构调节高。③酶的别构调节与化学修饰调节特点及生理意义不同：变构调节的动力学特征为S型曲线，在反馈调节中可防止产物堆积和能源的浪费；化学修饰调节耗能少，作用快，有放大效应，是经济有效的调节方式。参考资料来源：-别构调节参考资料来源：-化学修饰调节
血糖的3个来源与去路详细解析 最低0.27元/天开通文库会员，可在文库查看完整内容>；原发布者：千梦已安血糖的来源与去路血糖浓度的调节张昊坤赵莹血糖的来源与去路正常人空腹血糖浓度3.89~6.11mmol/L(70~110mg/dl)血糖来源与去路的平衡神经系统激素器官四个层次的调节底物血糖浓度的调节-神经系统水平的调节整体调节促激素或激素人的状态神经兴奋激素分泌增加活动血糖水平血糖浓度的调节-器官水平的调节Liveristhemainorganofthebodytoregulatebloodsugarlevels.Thepathwayofglycogenesis，glycogenolysisandgluconeogenesisintheliverarethemajorprocessestomaintainbloodglucoseconcentration.激素水平和底物水平的调节糖代谢途径中的限速酶、关键酶降血糖激素：insulin升血糖激素：glucagon、adrenaline、glucocorticoid等代谢中间产物终产物别构效应底物产物浓度正反馈负反馈Glycolysis1．葡萄糖经己糖激酶催化生成葡糖-6-磷酸3．6磷酸果糖经磷酸果糖激酶-1催化生成果糖-1，6-二磷酸10．磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶生成丙酮酸不可逆关键酶磷酸果糖激酶-1限速酶活性受别构剂调节产物正反馈调节，利于糖分解胰高血糖素通过减少磷酸果糖激酶-1的变构激活剂F-2，6-P的合成量抑制糖酵解丙酮酸激酶活性受。
糖酵解的关键酶：有3个，2113即己糖激酶5261、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮4102酸激酶，它们催化的反1653应基本上都是不可逆的。调节方式有别构调节和共价修饰调节。1.6-磷酸果糖激酶-16-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要，通变构调节糖酵解的进行。别构激活剂：AMP；ADP；F-1，6-2P；F-2，6-2P别构抑制剂：柠檬酸；ATP（高浓度）ATP对6-磷酸果糖激酶-1的调节：ATP与6-磷酸果糖激酶-1活性中心底物结合部位的ATP浓度低时，ATP对6-磷酸果糖激酶-1起变构激活的作用。当活性中心外别构调节部位ATP高浓度时ATP起抑制作用。2，6-双磷酸果糖对6-磷酸果糖激酶-1的调节：2，6-双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂；其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用。2.丙酮酸激酶丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要的调节点，受到别构调节和共价修饰调节。别构激活剂：1，6-二磷酸果糖别构抑制剂：ATP，丙氨酸3.己糖激酶己糖激酶受到反馈抑制调节，其中长链脂肪酰CoA和6-磷酸葡萄糖会抑制己糖激酶的活性，胰岛素则会激活己糖激酶的活性。
别构抑制剂是什么意思？ 使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。参考资料：别构酶 别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有。
生物化学中协同效应与别构效应的联系与区别是什么？
“共价修饰调节”和“别构调节”有何区别？ 共价修饰2113调节”和“别构调节”5261区别如下：一、影响酶活性的原理不同。41021、别构调节1653别构调节是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性。2、共价修饰调节共价修饰调节也叫化学修饰调节是激素等信息分子通过酶的作用而引起共价修饰。二、酶分子的改变不同。1、别构调节变构效应剂通过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚基的聚合或解聚。2、共价修饰调节化学修饰调节是酶蛋白的某些基团在其他酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。三、特点及生理意义不同。1、别构调节别构调节的动力学特征为S型曲线，在反馈调节中可防止产物堆积和能源的浪费。别构调节多半以影响关键酶（代谢转折点的酶）使代谢发生方向性的变化为其主要作用。2、共价修饰调节化学修饰调节耗能少，作用快，有放大效应，是经济有效的调节方式。化学修饰调节则以放大效应调节代谢强度为主要作用。四、定义不同。1、别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。总的说来，别构调节中，酶与某些化合物距离非常近，但还是“两种物质”。2、共价修饰调节。
变构剂与变构酶结合的部位是？
