细胞外信号途径和细胞内信号途径有什么区别 生物体对环境(包括外环境和内环境)信号变化有极高的反应性。如细菌趋向营养物的运动，视觉细胞对光的感觉，饥饿时激素信号使燃料分子(feul molecules)如糖、脂肪、蛋白质等释放内部能量，生长因子诱导分化等都是典型的例子。细胞对外界刺激的感受和反应都是通过信号转导系统(signal transduction system)的介导实现的。该系统由受体、酶、通道和调节蛋白等构成。通过信号转导系统、细胞能感受、放大和整合各种外界信号。目录一、细胞外信号分子的识别在多细胞高等生物体内，细胞间的相互影响是通过信号分子实现的，信号分子包括蛋白质、肽、氨基酸、核苷酸、类固醇、脂肪酸衍生物和一些溶于水的气体分子，如一氧化碳、一氧化氮等。这些信号分子大多数由信号细胞(signaling cells)分泌产生，有些是通过扩散透过细胞膜释放，有些则是和细胞膜紧密结合，需要通过细胞接触才能影响到和信号细胞相接触的其他细胞。信号分子对靶细胞的作用都是通过一类特异的蛋白质—受体实现的，受体能特异地识别信号分子。靶细胞上的受体大多数是跨膜蛋白质(transmembrane proteins)，当受体蛋白和细胞外信号分子(也称配体ligand)结合后就被激活，从而启动靶细胞内信号转导系统的级联反应。
病程相关蛋白指什么？ pathogenesis-related pro-teins 张学君 植物在受病原物侵染过程中诱导产生的一类低分子蛋白质。也称PR蛋白或b蛋白。已知有些PR蛋白与植物的抗病性有关。。
G蛋白包括哪些具体的种类？ 受体与配体结合后即与膜上的偶联蛋白结合，使其释放活性因子，再与效应器发生反应。由于这些偶联蛋白的结构和功能极为类似，且都能结合并水解GTP，所以通常称G蛋白，即鸟苷酸调节蛋白（guanine nucleotide regulatory protein）。（一）G蛋白的分类G蛋白的种类已多达40余种，大多数存在于细胞膜上，由α、β、γ三个不贩亚单位构成，总分子量为100kDa左右。其中β亚单位在多数G蛋白中都非常类似，分子量36kDa左右。γ亚单位分子量在8-11kDa之间，除Gt外，大多数G蛋白的γ亚单位都是相同的。βγ两个亚单位的不同可以将G蛋白分为Gs、Gi、Go、Gq、G？及Gt等六类。这些不同类型的G蛋白在信号传递过程各种发挥不同的作用。除此之外，在细胞内还存在另一类G蛋白，这类G蛋白具有鸟核苷酸的结合位点，有GTP酶活性，其功能也受鸟核苷酸调节，但与跨膜信息传递似乎没有直接相关。在结构上不同于前述的G蛋白，分子量较小，在20-30kDa之间，不是以α、β、γ三聚体方式存在，而是单体分子，因此被称为小G蛋白（small G proteins）。如ras表达产物为一种小G蛋白。小G蛋白同ras蛋白具有同源性，同属于636f70793231313335323631343130323136353331333335303463ras超家族（ras 。
细胞内蛋白质降解的主要途径有哪些 真核细2113胞内蛋白质的降解途径主5261要有三种，溶酶体途径、泛素4102化途径和胱天蛋白酶(caspase)途径。16531、溶酶体途径：蛋白质在同酶体的酸性环境中被相应的酶降解，然后通过溶酶体膜的载体蛋白运送至细胞液，补充胞液代谢库。胞内蛋白：胞液中有些蛋白质的N端含有KFERQ信号，可以被HSC70识别结合，HSC70帮助这些蛋白质进入溶酶体，被蛋白水解酶降解。胞外蛋白：通过胞吞作用或胞饮作用进入细胞，在溶酶体中降解。2、泛素-蛋白水解酶途径：一种特异性降解蛋白的重要途径，参与机体多种代谢活动，主要降解细胞周期蛋白Cyclin、纺锤体相关蛋白、细胞表面受体如表皮生长因子受体、转录因子如NF-KB、肿瘤抑制因子如P53、癌基因产物等；应激条件下胞内变性蛋白及异常蛋白也是通过该途径降解。该通路依赖ATP，有两步构成，即靶蛋白的多聚泛素化？多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解。(1)、物质基础：泛素(ubiquitin)：一种76个氨基酸组成的蛋白质，广泛存在于真核生物中，又称遍在蛋白。在一系列酶的作用下被转移到靶蛋白上，介导靶蛋白的降解。蛋白水解酶(proteasome)：识别、降解泛素化的蛋白质的复合物，由30多种蛋白质及酶组成，其沉降系数为26S，又。
G蛋白的传递 细胞表面的受体通过与其相应配体作用后，可经不同种类的G蛋白偶联，分别发挥不同的生物学效应。与G蛋白偶联的多种受体具有共同的结构功能特点：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸组组成，形成7个由疏水氨基酸组成的α螺旋区段，反复7次穿越细胞膜的脂质双层。肽链的N末端在胞膜外，C末端在细胞内。N末端上常有许多糖基修饰。从功能上看，受体的识别区域并不象一般想象的那样在胞膜的外部，实际上是由7个跨膜区段间通过特定氨基酸残基之间的相互作用形成复杂的空间构象。配体结合于识别区域之后，即导致整个受体构象的变化。受体肽链的C末端和连接第5和第6个跨膜区段的第三个胞内环是G蛋白结合部位。目前研究发现，趋化因子受体家族（chemokine receptor family）以及一些神经递质受体都属于G蛋白偶联的7次跨膜受体的超家族。例如IL-8RA胞膜外N端Asp11、Llu275、Arg280以及可形成二硫键的Cys30和Cys277在与配体结合中起重要作用；紧接第三个空膜区第二个胞浆环中DRY序列对于与G蛋白的结合是必要的。（1）Gs：细胞表面受体与Gs（stimulating adenylate cyclase g protein，Gs）偶联激活腺苷酸环化酶，产生cAMP第二信使，继而激活cAMP依赖的蛋白激酶。（2）Gi：细胞。
什么是肌动蛋白纤维 微丝结合蛋白微丝系统的主要组分是肌动蛋白纤维，即微丝。此外，微丝系统中还包括许多微丝结合蛋白(microfilament associated protein)。细胞中不同的微丝可以含有不同的微丝结合蛋白，形成独特的结构或执行特定的功能。1．肌肉收缩系统中的有关蛋白肌球蛋白(myosin)约占肌肉总蛋白的一半，分子量为450kD，含两条多肽链，两股重链盘绕成双股α-螺旋，长约140nm，直径2nm。可用蛋白水解酶将肌球蛋白分子切断，胰蛋白酶处理产生轻酶解肌球蛋白(light meromyosin，LMM)和重酶解肌球蛋白(heavy meromyosin，HMM)。重酶解肌球蛋白经木瓜蛋白酶处理，形成肌球蛋白头部(HMM－S1)和杆部(HMM－S2)(图9－2)，肌球蛋白头部具ATP酶活力，构成粗丝的横桥，是与肌动蛋白分子结合的位置(图9－3)。肌球蛋白的主要功能是参与肌丝滑动。原肌球蛋白(tropomyosin，Tm)在肌肉中占总蛋白的5～10％，分子量为64kD，分子长度为40nm，由两条平行的多肽链形成α-螺旋构型，原肌球蛋白位于肌动蛋白螺旋沟内，一个Tm的长度相当于7个肌动蛋白。原肌球蛋白结合于细丝，调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合。肌钙蛋白(troponin，Tn)分子量为80kD，含3个亚基，肌钙蛋白-C(Tn-C)特异与Ca2+结合；肌钙蛋白。
骨桥蛋白的调节方式 OPN分布广泛并受多种因素的调控，能与许多物质结合。(1)结合多种整合素受体：已发现αvβ1、αvβ3、αvβ5、α5β1、α8β1、α4β1和α9β1等7种整合素能与OPN结合，2。
