什么叫做蛋白质的交联作用？ 蛋白质的交联作用：在一定条件下，蛋白质分子问可以通过其侧链上的特定基团联结在zd一起形成更大的分子从而使蛋白质变性，即分子交联。在氧化剂(如空气中的氧)存在的条件下，蛋白质分子可发生硫氢基与硫氢基的氧化型交联从而生成二硫键。蛋白质中的半胱氨酸易于发生这种二硫键型交联，使食物回的机械强度增加，例如面粉在加水揉制成面团的过程中就发生了这样的变化。拒绝采集！在强热下，蛋白质分子可通过氨基酸残基上的羟基、氨基、羧基之间的脱水缩台而交联，而这种交联多数情况下不利于我们对食品蛋白质的消化利用。在碱性条件下，蛋白质中的半胱氨酸(胱氨酸)或羟基氨酸可发生消去反厦脱去H。s、HzO等，产生脱氢丙氨酸残基。该残基还可与赖氨酸反应．生成对人答体不利的赖丙氨酸，使可利用的赖氨酸含量降低-严重降低蛋白质的营养价值。
合成免疫原的过程中，为什么需要活化羧基？蛋白质自身交联不需要活化吧？ 我曾经做过小分子和蛋白质的偶联，有一些自己总结的综述，你可以参考以下：人工抗原合成常用的载体载体表面应首先应具有化学活性基团，这些基团可以直接与抗生素(antibiotic)或农药分子偶联，这是化学偶联制备抗原的前提；其次，载体应具备一定的容量，可以偶联足够的分子；载体还应该是惰性的，不应干扰偶联分子的功能；而且载体应具有足够的稳定性，且应该是廉价易得的。常用来作为合成人工抗原的载体蛋白质有牛血清白蛋白(BSA)、卵清蛋白(OVA)、钥孔血蓝蛋白(KLH)、人血清白蛋白(HSA)及人工合成的多聚赖氨酸(PLL)等。这些蛋白质分子中的α和ε-氨基（等电点8和10）、苯酚基、巯基（等电点为9）、咪唑基（等电点为7）、羧基（等电点2～4，大部分来自天冬氨酸或谷氨酸的β-和γ-羧基）等在等电点pH条件下，一部分成为质子，另一部分未质子化的亲核基团则具有反应活性，可与半抗原中的对应基团结合。当然，这些基团的反应性也取决于蛋白质各种氨基酸残基的微环境。牛血清白蛋白（BSA）和人血清白蛋白（HAS）分子中含有大量的赖氨酸，故有许多自由氨基存在，且在不同pH和离子强度下能保持较大的溶解度。此外，这些蛋白质在用有机溶剂（如吡啶、二甲基甲酰胺）溶解时。
什么是蛋白质交联？食品加工中蛋白质交联不利和有利的方面各有哪些 蛋白质在食品加工和贮藏过程中发生的物理、化学和营养变化：（1）在加热条件下的变化：有利的方面：1）蛋白质变性，肽链松散，容易受到消化的作用，提高了消化率 和氨基酸的生物有效性；2）钝化蛋白酶、酯酶、多酚氧化62616964757a686964616fe78988e69d8331333363353861酶等，防止食品在保藏期间不发生色泽和风味变化；3）抑制外源凝集素和消除蛋白酶抑制剂的影响。不利的方面：通过发生分解、氨基酸氧化、氨基酸键之间的 交换、氨基酸新键的形成等，引起氨基酸脱硫、脱酰氨和异构化，有时伴随有毒化合物的产生。（2）冷冻冷藏低温条件下的变化：蛋白质的冷冻变性，食品的保水性差，质地、风味变劣。（3）碱处理条件下的变化：蛋白质的浓缩、分离、起泡和乳化、或者使溶液中的蛋白质连成纤维状，经常要 用到碱处理。蛋白质经过碱处理后发生缩合反应，通过分子之间或者分子内的共价交联生成各种新的氨基酸；同时也会发生氨基酸异构化反应，影响蛋白质的功能性质。（4）氧化处理下的变化：蛋白质和含硫氨基酸和含苯环的氨基酸容易氧化。（5）脱水条件下的变化：蛋白质的湿润性、吸水性、分散性和溶解度会发生变化。（6）辐照处理下的变化：蛋白质的含硫氨基酸和含苯环。
