生物课本上说“绝大多数酶是蛋白质，少数是RNA”，那蛋白酶为什么没被自身水解掉？？？ 这是因为酶的专一性，一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶只能催化水解碱性氨基酸所形成的肽键，所以并不会把自身水解。
碱性蛋白酶的基本简介 碱性蛋白酶，又称丝氨酸蛋白酶。常见的有两种，一为Novo蛋白酶，另一为Carsberg蛋白酶，两者的性质和构造相近，分别含275和274个氨基酸残基，由一条多肽链构成。在pH6～10下稳定，低于6或大于11时很快失活。其活性中心含丝氨酸，故称丝氨酸蛋白酶。它不但能水解肽键，还具有水解酰胺键、酯键以及转酯和转肽的功能。由于酶的专一性，它只能对蛋白质水解，不能作用于淀粉、脂肪等物质。外观一般呈粉末状，也有部分呈微球状。
百思不得其解：1：为什么在观察装片的时候，由低倍镜换成高倍镜细胞会变大，细胞数目会变少，视野亮度会变暗？2：为什么催化脂肪酶水解的酶是蛋白酶而不是脂肪酶.不是说了酶有专一性的吗？那应该脂肪酶就应该催化脂肪才对啊？怎么会是蛋白酶呢？3：线粒体和叶绿体他们所含酶的功能相同吗？为什么？4：健那绿和吡罗红是干什么用的？如题1：如果把高倍镜换成低倍镜，那么细胞是不是变小了，数目会变多了，视野会变亮了？
生化书上说“蛋白质变性后易被蛋白酶水解”。 一般的蛋白酶不对特定的空间构象识别，只识别相应的切割位点氨基酸，例如胰蛋白酶识别多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基。正常蛋白质具有稳定的结构，核心蛋白被包裹在内部，不易被酶解。变性后，空间结构遭破坏，使氨基酸充分暴露，更易被酶解。煮熟的食物易消化就是这个原因。
酶为什么具有高效性和专一性 高效性酶和其它催化剂一样是通过降低反应的活化能提高反应速率的，但是酶的催化效率范围在5-17个数量级，比一般的催化剂高的多，原因有两个，一是酶可以和底物之间发生多种类型的反应，即发生共价键的重排，二是酶与底物之间有弱的非共价键的相互作用。通过这两种方法酶更有效的降低了活化能，所以效率高。专一性我所了解的对专一性的解释有三种学说，锁钥学说，三点附着学说和诱导契合假说，个人认为第三种比较符合实际不知道这样解释是不是太深奥了，有什么不明白可以问我啊呵呵~
酶为什么具有高效性和专一性 酶的作用机制：关于酶的高效性和专一性的理论一.中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应.1.内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为底物和酶，从而降低了反应的活化能.用方程式表示为：E+S←〔ES〕←E+P2.用图来描述上述过程：见草图，隧道效应.3.证据：理论证据：用该理论推导出的酶促反应动力学方程（米氏方程）与实验数据极为相符.直接证据：寻找过渡态中间复合物〔ES〕，这是一种极不稳定的物质，寿命只有10-12～10-10秒，正常情况下是找不到的，通过低温处理（-50℃），使〔ES〕的寿命延长至2天，弹性蛋白酶，切片的电镜照片以及X光衍射图都证明了〔ES〕的存在.二.锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象.1.酶的活性中心：酶与底物直接接触和作用的部位.一般而言，底物比酶要小得多.2.锁钥学说：酶的活性中心的构象与底物的结构（外形）正好互补，就像锁和钥匙一样是刚性匹配的，这里把酶的活性中心比作钥匙，底物比作锁.在此理论的基础上还衍生出一个三点附着学说，专门解释酶的立体专一性.3.缺陷：酶促反应多数是可逆反应，S←P，这就产生了一只钥匙开2把锁的情况，是荒唐的.三.诱导锲合。
