碱性蛋白酶等电点 蛋白质的酸碱性

为什么一般蛋白质的等电点偏酸性 蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸分为碱性氨基酸和酸性氨基酸。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，如鱼精蛋白、组蛋白等。也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，。为什么分离与纯化胃蛋白酶要用碱性溶液？ 蛋白质学有个概念叫做“等电点”，等电点是一个pH值，在此pH值时蛋白质溶液的静电荷为0。注意等电点与“最适宜作用的pH值”数值相近，但并不是一个概念。蛋白质有一个性质就是在pH值远离等电点的溶液中，溶解度较高，接近等电点的溶液中溶解度低（当然要在一定范围内）。所以在分离纯化蛋白时，抽提液的pH值要远离目的蛋白的等电点，这样才能溶解更多的目的蛋白，提高抽提效率。又为了避免强酸强碱环境，所以酸性蛋白要用碱性溶剂，碱性蛋白要用酸性溶剂。对于胃蛋白酶，其适宜作用环境是较强酸性，所以它的等电点是pH的（约等于2），是酸性蛋白，要用碱性溶液。有朋友回答“防止自降解”是不对的。因为胃液就是强酸环境，如果能发生自降解，在胃里面早就发生了。在消化食物之前，消化酶就把自己消化了，这是不可能的。胃蛋白酶不具有自己能够识别和降解的区域，也就是说不会自己降解自己。最后说一句，在一定的条件范围内，即使酶失活，也是可以通过改变条件而恢复活性的=)诺贝尔团队·鱼酸性蛋白酶的等电点是多少 胃蛋白酶的等电点在1～2.5之间。胃蛋白酶上含有37个酸性氨基酸残基，6个碱性氨基酸残基。一个氨基酸的pk＝1.82，但是胃蛋白酶含有多个酸性氨基酸残基，其等电点当然可以小于1.82溶菌酶等电点 关于酶的纯化上，蛋清中溶菌酶的等电点在pH10.8 左右，在偏酸性和偏碱性溶液中，其稳定性都比较好，蛋清中其他蛋白杂质的等电点约在pH4.6～5.0 左右，适量酸的添加既不会破坏。等电点与最适pH有什么关系？ 等电点会影响一定pH值下的溶解度。两性分子在水或盐水中在其等抄电点的溶解度最低，一般会在等电点时从溶液里沉淀出来。生物两性分子如蛋白质即含有酸性的，也含有碱性的官能团。组成蛋白质的氨基酸可能是带正电荷的、带负电荷的、中性的或者本生是两性的。它们的电荷加在一起是蛋白质的电荷。pH值小百于等电点时蛋白质的总电荷是正的，大于等电点时是负的。因此使用等电聚焦的技术可以在聚丙度烯酰胺凝胶里根据蛋白质不同的等电点把它们分离开来。等电聚焦也是双向凝胶电泳的第一步。(一)计算使用该分子的酸度系数可以计算一个只带一个胺基和一个羧基的氨基酸的等电点。蛋白质的酸碱性 你是高中生吧！你的数据可能有问题！你应该知道蛋白质是由氨基酸组成的，每个氨基酸都有自己的等电点，组成的蛋白质的等电点与其组成的氨基酸的等电点有关。胃蛋白酶的等电点在1～2.5之间。胃蛋白酶其最适pH值为1.5～2.0。胃蛋白酶上含有37个酸性氨基酸残基，6个碱性氨基酸残基。一个氨基酸的pk＝1.82，但是胃蛋白酶含有多个酸性氨基酸残基，其等电点当然可以小于1.82酸性蛋白是指等电点小于7蛋白质。等电点的英文简写PI。如果有兴趣建议你去生物秀网站上看看关于蛋白质的知识！或者参考王镜岩版《生物化学》上册的蛋白质部分内容。什么蛋白质的两性解离和等电点？ 蛋白质是两性电解质，分子中的可解离基团主要是侧链基团，也包括末端氨基和羧基。蛋白质也有等电点，即所带净电荷为零的pH值。多数蛋白等电点为中性偏酸，约5左右。偏酸的如山羊胃蛋白酶，等电点为3；偏碱的如鱼精蛋白，约为12。关于胃蛋白酶的等电点，网上流传为1，是将等电点与稳定pH混淆了。胃蛋白酶的稳定pH范围在0.5-5，最适pH约1.8-4左右。天冬氨酸的等电点才2.77，一般蛋白质的等电点不会比这个值更低。胃蛋白酶的等电点，引自BRENDA蛋白质的等电点主要由肽链中的侧链基团决定。蛋白质种多数可解离基团分布在分子表面，但也可以有少量基团埋藏在分子内部，对等电点没有贡献。蛋白质中可解离基团的pK值与相应氨基酸接近，但并不完全相同。蛋白质在等电点时净电荷为零，因此没有同种电荷的排斥，所以不稳定，溶解度最小，容易聚集沉淀。同时其粘度、渗透性、膨胀性以及导电能力均为最小。各种蛋白的等电点不同，在电场中移动的方向和速度也不同，所以可用电泳来分离提纯蛋白质。蛋白质中的解离基团可以与溶液中离子结合，所以等电点其实与溶液的离子组成有关。在没有其它盐类存在时，蛋白质质子供体解离出的质子与质子受体结合的质子数相等时的pH称为等离子点。严格来说。胃蛋白酶的等电点在1～2.5之间。胃蛋白酶上含有37个酸性氨基酸残基，6个碱性氨基酸残基。一个氨基酸的pk＝1.82，但是胃蛋白酶含有多个酸性氨基酸残基，其等电点当然可以小于1.82

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