盐析后的蛋清能不能再次溶解 蛋白溶液加入浓无机盐溶液，导致蛋白质溶解度降低而析出，这是盐析过程，蛋白质只是沉淀，并未变性，加水后即恢复溶解
透析后的蛋白质浓度和盐析后相比为什么会降低 这是两种不同的概念。盐析：向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出。既然是析出，就意味着蛋白局部浓度增大，最终形成不溶物。离心收获蛋白，可根据自己的需要将蛋白重新溶解，进而得到不同浓度的蛋白溶液。透析（dialysis）：是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。蛋白置于透析袋内，在透析过程，小分子盐类透出，同时因为盐浓度差，透析袋外侧的水渗入透析袋，所以袋内的蛋白被不断稀释，但最终会达到平衡。所以，两者的蛋白浓度出现差异。
盐析法沉淀蛋白质的原理是 A解析：蛋白质溶液的等电点是蛋白质的特征性常数，盐析不能调节蛋白质溶液的等电点。盐析只是改变蛋白质的溶解度，浓的盐溶液中和电荷、破坏水化膜，从而降低蛋白质的溶解度，低浓度的盐溶液提高盐的溶解度。
蛋白质溶液遇CuSO4后产生的沉淀能重新溶解吗？为什么？蛋白质的盐析和 蛋白质溶液遇CuSO4后产生的沉淀：不能溶解因为蛋白质遇到重金属离子（Cu2+、Pb2+等）会发生变性，蛋白质空间结构发生变化盐析产生的沉淀会溶解，因为蛋白质空间结构并没有发生变化蛋白质变性：变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。蛋白质盐析：蛋白质盐析是指蛋白质中加入无机盐（比如(NH4)2SO4）而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
溶于水的蛋白质有哪些？
什么是蛋白质的盐析？ 盐析(salting out)是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、‘氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。扩展资料。盐析剂与水结合愈强烈，盐析效应愈强。由于水合数与离子的大小有关，即离子愈小，水合数就愈大，盐析效应也愈强。盐析剂所含阳离子半径愈小，电荷愈多，则对被盐析离子的水化层影响愈大，使被盐析离子脱水愈易，其盐析效应愈强。所以化工生产中常用的盐析剂多是离子势较大的阳离子Li+、Al3+、Fe3+、Mg2+、Sn2+等形成的盐。我们选择了这些阳离子所形成的氯化物和硝酸盐，并通过探索性实验，确定选用一种较合适的盐析剂。
